Tilacoide: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
m Bot - Trocar {{AP}} por {{Artigo principal}}; cambios estética
m Bot: Cambio o modelo: Cite journal
Liña 7:
 
=== Membrana ===
A '''membrana tilacoidal''' é o lugar onde se producen as reaccións da [[fase luminosa]] da [[fotosíntese]] e onde están integrados os [[pigmento fotosintético|pigmentos fotosintéticos]] e a [[ATP sintetase]] tilacoidal. Presenta un patrón alternante de bandas claras e escuras que miden 1 [[nanómetro]] cada unha. <ref>"Photosynthesis" McGraw Hill Encyclopedia of Science and Technology, 10th ed. 2007. Vol. 13 p. 469</ref> A [[bicapa lipídica]] do tilacoide comparte certas características distintivas coas membranas [[procariota|procarióticas]] e coa membrana interna do cloroplasto. Por exemplo, os lípidos ácidos están presentes tanto nas membranas tilacoidais coma nas das [[cianobacteria]]s e outras bacterias fotosintéticas e están implicados na integridade funcional dos [[fotosistema]]s. <ref name="Sato">{{citeCita journalpublicación periódica |author=Sato N |title=Roles of the acidic lipids sulfoquinovosyl diacylglycerol and phosphatidylglycerol in photosynthesis: their specificity and evolution |journal=J Plant Res |volume=117 |pages=495–505 |year=2004 |pmid=15538651 |doi=10.1007/s10265-004-0183-1 |issue=6}}</ref> As membranas tilacoidais das plantas superiores están compostas principalmente de [[fosfolípido]]s <ref>"photosynthesis."Encyclopædia Britannica. 2008. Encyclopædia Britannica 2006 Ultimate Reference Suite DVD 9 Apr. 2008</ref> e [[galactolípido]]s, que están dispostos asimetricamente nas membranas tanto en cada capa da membrana coma entre a capa superior e a inferior. <ref name="Spraque">{{citeCita journalpublicación periódica |author=Spraque SG |title=Structural and functional organization of galactolipids on thylakoid membrane organization |journal=J Bioenerg Biomembr |volume=19 |pages=691–703 |year=1987 |pmid=3320041 |doi=10.1007/BF00762303 |issue=6}}</ref> Os lípidos das membranas tilacoidais sintetízanse por unha ruta complexa que implica o intercambio de precursores lipídicos entre o [[retículo endoplasmático]] e a membrana interna da envoltura do [[plasto]] e transportados desde a membrana interna aos tilacoides por medio de [[vesícula]]s. <ref name="Benning">{{citeCita journalpublicación periódica |title=Non-vesicular and vesicular lipid trafficking involving plastids |journal=Curr Opin Plant Biol |volume=9 |pages=241–7 |year=2006 |pmid=16603410 |doi=10.1016/j.pbi.2006.03.012 |author1=Benning C |author2=Xu C |author3=Awai K |author-separator=, |issue=3}}</ref>
 
=== Lume ===
Liña 14:
=== Granum ===
 
Un '''granum''' (plural '''grana''', en [[latín]], ou gra, en galego) é unha morea de discos tilacoidais. Os cloroplastos poden conter de 10 a 100 destas moreas. Os tilacoides estromáticos, intergranais ou lamelas conectan cada granum cos demais. Os tilacoides da grana poden distinguirse dos estromáticos pola súa diferente composición en proteínas. A grana contribúe a que o cloroplasto teña unha gran área superficial en relación ao seu volume. As diferentes interpretacións que se fixeron das imaxes de [[tomografía electrónica]] das membranas tilacoidais orixinaron dous modelos para explicar a estrutura da grana. Ambos os dous postulan que as lamelas intersectan as moreas de tilacoides en láminas paralelas, aínda que se debate se estas láminas intersectan o eixe do granum en planos perpendiculares ou están dispostos formando unha hélice [[dextroxira]]. <ref name="Mustardy">{{citeCita journalpublicación periódica |title=The Three-Dimensional Network of the Thylakoid Membranes in Plants: Quasihelical Model of the Granum-Stroma Assembly | journal=Plant Cell |volume=20 |pages=2552–2557 |year=2008 |author1=and Garab |author2=Mustardy, L., Buttle, K., Steinbach, G., G. |author-separator=, |doi=10.1105/tpc.108.059147 |pmid=18952780 |last3=Steinbach |first3=G |last4=Garab |first4=G |issue=10 |pmc=2590735}}</ref>
 
== Formación dos tilacoides ==
Os cloroplastos desenvólvense a partir de [[proplasto]]s cando a [[plántula]] emerxe do chan. A formación dos tilacoides require luz. No embrión da planta e en ausencia de luz, os proplastos desenvólvense en [[etioplasto]]s, os cales conteñen estruturas membranosas semicristalinas chamadas corpos prolamelares. Cando se expoñen á luz, estes corpos prolamelares transfórmanse en tilacoides. Isto non ocorre nas plántulas que medran na escuridade, que sofren [[etiolación]]. Unha baixa exposición á luz pode facer que os tilacoides perdan a súa funcionalidade. Isto causa que os cloroplastos non funcionen e a planta morra.
 
A formación de tilacoides require a acción da chamada proteína de plástidos inducida por vesículas 1 (''vesicle-inducing protein in plastids 1'' ou VIPP1). As plantas non poden sobrevivir sen esta proteína, e niveis reducidos de VIPP1 producen plantas cun crecemento máis lento e máis pálidas, e cunha capacidade de fotosintetizar reducida. O VIPP1 requírese para a formación básica da membrana dos tilacoides, pero non para a ensamblaxe dos complexos proteicos da membrana tilacoidal. <ref>{{citeCita journalpublicación periódica |title=Vipp1 is required for basic thylakoid membrane formation but not for the assembly of thylakoid protein complexes |journal=Plant Physiol Biochem |volume=45 |issue=2 |pages=119–28 |year=2007 |pmid=17346982 |doi=10.1016/j.plaphy.2007.01.005 |author1=Aseeva E |author2=hl F |author3=Sippel C |author4=Cho W |author5=Stein B |author6=Eichacker L |author7=Meurer J |author8=Wanner G |author9=Westhoff P |authorsep=Ossenbü Vothknecht U |author-separator=, |author=Soll J}}</ref> É unha proteína conservada en todos os organismos que conteñen tilacoides, incluíndo as [[cianobacteria]]s, <ref>{{citeCita journalpublicación periódica |title=Vipp1 deletion mutant of Synechocystis: A connection between bacterial phage shock and thylakoid biogenesis? |journal=Proc Natl Acad Sci USA |volume=98 |issue=7 |pages=4243–8 |year=2001 |pmid=11274448 |doi=10.1073/pnas.061501198 |author1=Westphal S |author2=Heins L |author3=Soll J |author4=Vothknecht U |author-separator=, |pmc=31210}}</ref> [[alga verde|algas verdes]], como ''[[Chlamydomonas]]'',<ref>{{citeCita journalpublicación periódica |title=The chloroplast HSP70B-CDJ2-CGE1 chaperones catalyse assembly and disassembly of VIPP1 oligomers in Chlamydomonas |journal=Plant J |volume=Epub ahead of print |issue= 2|pages= 265–77|year=2007 |pmid=17355436 |author1=Liu C |author2=Willmund F |author3=Golecki J |author4=Cacace S |author5=Markert C |author6=Heß B, Schroda M |author-separator=, |last7=Schroda |first7=M |doi=10.1111/j.1365-313X.2007.03047.x}}</ref> e plantas superiores, como ''[[Arabidopsis thaliana]]''. <ref>{{citeCita journalpublicación periódica |title=VIPP1, a nuclear gene of Arabidopsis thaliana essential for thylakoid membrane formation |journal=Proc Natl Acad Sci USA |volume=98 |issue=7 |pages=4238–42 |year=2001 |pmid=11274447 |doi=10.1073/pnas.061500998 |author1=Kroll D |author2=Meierhoff K |author3=Bechtold N |author4=Kinoshita M |author5=Westphal S |author6=Vothknecht U |author7=Soll J |author8=Westhoff P |author-separator=, |pmc=31209}}</ref>
 
== Illamento e fraccionamento de tilacoides ==
Os tilacoides poden ser purificados das células das plantas utilizando unha combinación de [[centrifugación]] diferencial e de gradiente. <ref name="Peltier2002">{{citeCita journalpublicación periódica |title=Central Functions of the Lumenal and Peripheral Thylakoid Proteome of Arabidopsis Determined by Experimentation and Genome-Wide Prediction |journal=Plant Cell |volume=14 |issue=1 |pages=211–36 |year=2002 |pmid=11826309 |doi=10.1105/tpc.010304 |author1=Peltier J |author2=Emanuelsson O |author3=Kalume D |author4=Ytterberg J |author5=Friso G |author6=Rudella A |author7=Liberles D |author8=derberg L |author9=Roepstorff P |authorsep=Sö van Wijk K |author-separator=, |author=von Heijne G |pmc=150561}}</ref> A rotura dos tilacoides illados, por exemplo por rotura mecánica, libera a fracción luminal. As fraccións de membrana integral e periférica poden extraerse da fracción de membrana restante. O tratamento con [[carbonato de sodio]] (Na<sub>2</sub>CO<sub>3</sub>) separa as proteínas de membrana periféricas, e o tratamento con [[deterxente]]s e [[solvente orgánico|solventes orgánicos]] solubiliza as [[proteína integral de membrana|proteínas integrais de membrana]].
 
== Proteínas tilacoidais ==
Os tilacoides conteñen moitas proteínas de membrana periféricas e integrais, e proteínas luminais. Estudos recentes de [[proteómica]] de fraccións tilacoidais proporcionaron moitos detalles sobre a composición proteica dos tilacoides. <ref name="Wijk">{{citeCita journalpublicación periódica |author=van Wijk K |title=Plastid proteomics |journal=Plant Physiol Biochem |volume=42 |issue=12 |pages=963–77 |year=2004 |pmid=15707834 |doi=10.1016/j.plaphy.2004.10.015}}</ref> Estes datos foron resumidos en varias bases de datos de proteínas dos plastos que están dispoñibles en liña. <ref name="Friso">{{citeCita journalpublicación periódica |title=In-Depth Analysis of the Thylakoid Membrane Proteome of Arabidopsis thaliana Chloroplasts: New Proteins, New Functions, and a Plastid Proteome Database |journal=Plant Cell |volume=16 |issue=2 |pages=478–99 |year=2004 |pmid=14729914 |doi=10.1105/tpc.017814 |author1=Friso G |author2=Giacomelli L |author3=Ytterberg A |author4=Peltier J |author5=Rudella A |author6=Sun Q |author7=Wijk K |author-separator=, |pmc=341918}}- [http://ppdb.tc.cornell.edu/ The Plastid Proteome Database]</ref><ref name="Kleffmann">{{citeCita journalpublicación periódica |title=plprot: a comprehensive proteome database for different plastid types |journal=Plant Cell Physiol |volume=47 |issue=3 |pages=432–6 |year=2006 |pmid=16418230 |doi=10.1093/pcp/pcj005 |author1=Kleffmann T |author2=Hirsch-Hoffmann M |author3=Gruissem W |author4=Baginsky S |author-separator=,}} – [http://www.plprot.ethz.ch/ Plastid Protein Database]</ref>
 
Segundo estes estudos, o [[proteoma]] do tilacoide consta de polo menos 335 proteínas diferentes. Delas, 89 están no [[lume (bioloxía)|lume]], 116 son proteínas integrais de membrana, 62 son proteínas periféricas situadas no lado estromático da membrana, e 68 son proteínas periféricas do lado luminal. Ademais, predícese por métodos computacionais a existencia doutras proteínas luminais pouco abundantes. <ref name="Peltier2002"/><ref name="Peltier2000">{{citeCita journalpublicación periódica |title=Proteomics of the Chloroplast: Systematic Identification and Targeting Analysis of Lumenal and Peripheral Thylakoid Proteins |journal=Plant Cell |volume=12 |issue=3 |pages=319–41 |year=2000 |pmid=10715320 |doi=10.1105/tpc.12.3.319 |author1=Peltier J |author2=Friso G |author3=Kalume D |author4=Roepstorff P |author5=Nilsson F |author6=Adamska I |author7=van Wijk K |author-separator=, |pmc=139834}}</ref> Entre as proteínas tilacoidais con funcións coñecidas, o 42% están implicadas na fotosíntese. O seguinte [[grupo funcional]] máis grande de proteínas comprende as proteínas implicadas no transporte ao obxectivo, procesamento e [[pregamento de proteínas]] co 11% do total, resposta ao [[estrés oxidativo]] (9%) e [[tradución de proteínas]] (8%).<ref name="Friso"/>
 
=== Proteínas integrais de membrana ===
Liña 59:
 
=== Expresión das proteínas tilacoidais ===
Os [[cloroplasto]]s teñen o seu propio [[xenoma]], que codifica varias proteínas dos tilacoides. Porén, durante o decurso da evolución dos plastos a partir dos seus antepasados [[cianobacteria]]nos [[endosimbiose|endosimbióticos]], produciuse unha extensa transferencia de [[xene]]s do [[xenoma do cloroplasto]] ao [[núcleo celular]]. Isto deu lugar a que catro complexos proteicos principais dos tilacoides sexan codificados en parte polo xenoma dos cloroplastos e en parte polo xenoma nuclear. As plantas desenvolveron varios mecanismos que corregulan a expresión de diferentes subunidades codificadas en dous [[orgánulo]]s diferentes para asegurar unha [[estequiometría]] axeitada e a correcta ensamblaxe destes complexos proteicos. Por exemplo, a [[transcrición (xenética)|transcrición]] de xenes nucleares que codifican partes do aparato fotosintético está regulada pola luz. A bioxénese, estabilidade e reciclaxe dos complexos proteicos tilacoidais está regulada pola [[fosforilación]] por medio de [[quinase]]s sensibles a redox das membranas tilacoidais. <ref name="Vener">{{citeCita journalpublicación periódica |title=Protein phosphorylation and redox sensing in chloroplast thylakoids |journal=Curr Opin Plant Biol |volume=1 |issue=3 |pages=217–23 |year=1998 |pmid=10066592 |doi=10.1016/S1369-5266(98)80107-6 |author1=Vener AV |author2=Ohad I |author3=Andersson B |author-separator=,}}</ref> A velocidade da [[tradución de proteínas]] codificadas nos cloroplastos está controlada pola presenza ou ausencia das subunidades coas que se teñen que ensamblar (control por [[epistase]] de síntese). <ref name="Choquet">{{citeCita journalpublicación periódica |title=Assembly-controlled regulation of chloroplast gene translation |journal=Biochem Soc Trans |volume=29 |issue=Pt 4 |pages=421–6 |year=2001 |pmid=11498001 |doi=10.1042/BST0290421 |author1=Choquet Y |author2=Wostrikoff K |author3=Rimbault B |author4=Zito F |author5=Girard-Bascou J |author6=Drapier D |author7=Wollman F |author-separator=,}}</ref> Este mecanismo implica unha [[retroalimentación negativa]] por medio da unión das proteínas en exceso á rexión 5' [[UTR]] do [[ARNm]] do cloroplasto. <ref name="Minai">{{citeCita journalpublicación periódica |title=Chloroplast Biogenesis of Photosystem II Cores Involves a Series of Assembly-Controlled Steps That Regulate Translation |journal=Plant Cell |volume=18 |issue=1 |pages=159–75 |year=2006 |pmid=16339851 |doi=10.1105/tpc.105.037705 |author1=Minai L |author2=Wostrikoff K |author3=Wollman F |author4=Choquet Y |author-separator=, |pmc=1323491}}</ref> Os cloroplastos tamén necesitan equilibrar as proporcións de fotosistemas I e II para o funcionamento da cadea de transporte de electróns. O estado redox do transportador de electróns plastoquinona na membrana tilacoidal afecta directamente a transcrición de xenes do cloroplasto que codifican proteínas dos centros de reacción dos fotosistemas, para contrarrestar así os desequilibrios na cadea de transporte electrónico. <ref name="Allen">{{citeCita journalpublicación periódica |title=Balancing the two photosystems: photosynthetic electron transfer governs transcription of reaction centre genes in chloroplasts |journal=Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci |volume=355 |issue=1402 |pages=1351–9 |year=2000 |pmid=11127990 |doi=10.1098/rstb.2000.0697 |author1=Allen J |author2=Pfannschmidt T |author-separator=, |pmc=1692884}}</ref>
 
=== Envío ao seu destino das proteínas tilacoidais ===
Liña 67:
As proteínas enviadas aos tilacoides poden estar destinadas á membrana tilacoidal ou ao lume tilacoidal. As destinadas á membrana tilacoidal, unha vez que entran no cloroplasto, sofren a separación do seu primeiro péptido sinal de destino (amarelo) pola acción dunha [[protease]] que procesa proteínas importadas. Isto deixa exposto o segundo péptido sinal de destino (azul) e a proteína é exportada desde o estroma ao tilacoide nun segundo paso. Este segundo paso require a actuación de compoñentes de translocación de certas proteínas dos tilacoides e é dependente de enerxía. As proteínas son inseridas na membrana pola vía dependente de SRP (1 na figura), ou pola vía dependente de Tat (2), ou espontaneamente por medio dos seus dominios transmembrana (non mostrados na figura). As proteínas destinadas ao lume expórtanse a través das membranas tilacoidais cara ao lume por dúas posibles vías: pola vía dependente de Tat (2) ou pola dependente de Sec (3), e liberadas por corte (clivaxe) do péptido sinal de destino tilacoidal (azul).
 
As diferentes vías utilizan diferentes sinais e fontes de enerxía. A vía Sec (secretora) require ATP como fonte de enerxía e consta de SecA, que se une á proteína importada, e un complexo de membrana Sec para transportar a proteína a través da membrana. As proteínas cun motivo de [[arxinina]] xemelga no seu péptido sinal tilacoidal son transportadas pola vía Tat (translocación de arxinina xemelga, ''twin arginine translocation''), que require un complexo Tat unido a membranas e un gradiente de pH como fonte de enerxía. Algunhas outras proteínas son inseridas na membrana pola vía SRP ([[partícula de recoñecemento do sinal]], ''signal recognition particle''). A SRP do cloroplasto pode interaccionar coas proteínas diana que ten que transportar de modo postraducional ou cotraducional, transportando así proteínas importadas e tamén as que son traducidas dentro do propio cloroplasto. A vía SRP require [[GTP]] e un gradiente de pH como fontes de enerxía. Algunhas proteínas transmembrana poden tamén inserirse espontaneamente na membrana desde o lado estromático sen requirimento de enerxía. <ref name="Gutensohn">{{citeCita journalpublicación periódica |title=Toc, Tic, Tat et al.: structure and function of protein transport machineries in chloroplasts |journal=J. Plant Physiol. |volume=163 |issue=3 |pages=333–47 |year=2006 |pmid=16386331 |doi=10.1016/j.jplph.2005.11.009 |author1=Gutensohn M |author2=Fan E |author3=Frielingsdorf S |author4=Hanner P |author5=Hou B |author6=Hust B |author7=Klösgen R |author-separator=,}}</ref>
 
== Funcións dos tilacoides ==