Barril beta: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
Sen resumo de edición |
m Bot: Cambio o modelo: Cite journal; cambios estética |
||
Liña 1:
[[Ficheiro:Sucrose porin 1a0s.png|miniatura|dereita|250px|Barril beta da [[porina]] específica para [[sacarosa]] da [[bacteria]] [[Salmonella enterica subsp. enterica|''Salmonella typhimurium'']], vista de lado. As porinas son [[proteína transmembrana
[[Ficheiro:Rbp 1brp.png|miniatura|dereita|250px|A proteína de unión ao [[retinol]] humana é unha [[lipocalina]] cun barril formado por oito [[lamina beta|láminas beta]] de unión ao retinol ([[vitamina A]]).]]
Un '''barril beta''' é unha [[estrutura das proteínas|estrutura]] típica dalgunhas proteínas formada por unha serie de [[lámina beta|láminas beta]] que se torcen e enrolan para formar unha estrutura pechada na cal a primeira cadea de láminas beta se une á última por medio de enlaces por [[ponte de hidróxeno]]. Estas láminas beta xeralmente dispóñense de forma [[antiparalelismo (bioquímica)|antiparalela]]. As estruturas de barril encóntranse comunmente en [[porina]]s e outras proteínas que atravesan membranas celulares e proteínas que se unen a ligandos [[hidrofóbico]]s no centro do barril, como é o caso das [[lipocalina]]s. As estruturas de barril tipo porinas están codificadas por ata o 2-3% dos xenes dunha [[bacteria Gram-negativa]]. <ref name="Wimley">Wimley WC. (2003). "The versatile beta-barrel membrane protein". ''Curr Opin Struct Biol'' '''13'''(4): 404–11. PMID 12948769.</ref>
Liña 5:
Todos os barrís beta poden clasificarse en función de dous parámetros: o número de cadeas na lámina beta, n, e o "número de cizalla", S, unha medida da forma alternada das cadeas das láminas beta. <ref>{{cita publicación |autor=Murzin A, Lesk A, Chothia C |título=Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. I. A theoretical analysis |revista=J Mol Biol |volume=236 |número=5 |páxinas=1369–81 |ano=1994 |pmid=8126726 |doi=10.1016/0022-2836(94)90064-7}}</ref> Estes dous parámetros (n e S) relaciónanse co ángulo de inclinación das cadeas de láminas beta en relación co eixe do barril. <ref>{{cita publicación |autor=Murzin A, Lesk A, Chothia C |título=Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. II. The observed structures |revista=J Mol Biol |volume=236 |número=5 |páxinas=1382–400 |ano=1994 |pmid=8126727 |doi=10.1016/0022-2836(94)90065-5}}</ref><ref name="Liu">Liu WM. (1998). "Shear numbers of protein beta-barrels: definition refinements and statistics". ''J Mol Biol'' '''275'''(4): 541-5. PMID 9466929.</ref>
== Tipos de barrís beta ==
A gran maioría dos barrís beta posúen unha das seguintes topoloxías:
=== Sandwich ===
O barrís beta de tipo sandwich (''up-and-down beta barrels'') son os de topoloxía máis simple e consisten nunha serie de láminas beta, cada unha das cales establece pontes de hidróxeno coas láminas inmediatamente anterior e posterior na [[estrutura primaria das proteínas|secuencia primaria]].
=== Greca ===
Os de tipoloxía en greca (''Greek key'', nome dunha especie de greca decorativa) están formados por láminas beta adxacentes no espazo pero non en secuencia. Estes barrís beta xeralmente consisten en polo menos un motivo estrutural en greca unido a unha [[forquita beta]], ou dúas chaves gregas sucesivas. A [[plastocianina]] é un exemplo.
=== Brazo de xitano ===
O barril tipo brazo de xitano (con forma que lembra a dese doce, en inglés ''jellyroll'') ou remuíño, é unha estrutura complexa non local na cal catro pares de láminas beta antiparalelas e unha soa delas adxacente en secuencia, están "envoltas" tridimensionalmente para adoptar a forma dun barril.
== Algunhas funcións dos barrís beta ==
=== Porinas ===
Nas [[porina]]s son comúns estruturas beta de dezaseis ou dezaoito cadeas, que funcionan como transportadores de ións e pequenas moléculas que non poden [[difusión|difundir]] directamente a través da membrana. Ditas estruturas aparecen nas membranas externas das [[parede celular|paredes celulares]] das [[bacteria Gram-negativa|bacterias Gram-negativas]], [[cloroplasto]]s, e [[mitocondria]]s. O poro central da proteína está tapizado de residuos cargados dispostos de modo que as cargas positivas e negativas se sitúen en lados opostos do poro. Un longo bucle entre dúas láminas beta tapa parcialmente o canal central; o tamaño exacto e a conformación do bucle axudan a discriminar entre as moléculas que pasan a través do transportador.
=== Lipocalinas ===
[[Ficheiro:MupwithSBT.jpg|miniatura|dereita|Unha proteína urinaria maior de rato unida ao 2-sec-butil-4,5-dihidrotiazol (SBT), unha [[feromona]] de rato.<ref name="Böcskei">{{
As lipocalinas son proteínas de barril beta tipicamente de oito cadeas que son a miúdo secretadas ao medio extracelular. A súa característica máis distintiva é a súa capacidade de unirse e transportar pequenas moléculas hidrofóbicas nunha estrutura con forma de cáliz en barril beta. Exemplos desta familia son as [[proteína de unión ao retinol|proteínas de unión ao retinol]] (RBPs) e a [[proteína urinaria maior|proteínas urinarias maiores]] (Mups). As RBP únense ao [[retinol]] ([[vitamina A]]) e transpórtano, e as Mups únense a varias pequenas [[feromona]]s, como a 2-sec-butil-4,5-dihidrotiazol (abreviada como SBT ou DHT), a 6-hidroxi-6-metil-3-heptanona (HMH) e a 2,3 dihidro-exo-brevicomina (DHB). <ref name=Halpern1>{{
== Notas ==
{{listaref}}
== Véxase tamén ==
=== Outros artigos ===
* [[Estrutura das proteínas]]
* [[Barril TIM]]
Liña 36:
* [[Hélice superenrolada]]
=== Ligazóns externas ===
* [http://www.cryst.bbk.ac.uk/PPS95/course/8_folds/all_beta.html Explicación de topoloxías todo-beta]
* [http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/data/scop.b.c.html Pregamentos todo-beta na base de datos SCOP]
* [http://www.biologie.uni-konstanz.de/folding/Structure%20gallery%201.html Imaxes e exemplos de barrís beta transmembrana.]
[[Categoría:Proteínas]]
| |||