Fibrinóxeno: Diferenzas entre revisións

Esta transformación ten lugar na cascada de coagulación que activa a [[protrombina]] (un [[cimóxeno]]) en [[trombina]] (unha [[serina protease]]), que é responsable de converter o fibrinóxeno en fibrina. A fibrina establece despois enlaces cruzados co [[factor XIII]] para formar o coágulo. O FXIIIa estabiliza a fibrina ademais pola incorporación dos inhibidores da [[fibrinólise]] alfa-2-antiplasmina e TAFI ([[inhibidor da fibrinólise activable pola trombina]]), e unindo diversas proteínas de adhesión de varias células. <ref name="Muszbek">{{cite journal | author = Muszbek L, Bagoly Z, Bereczky Z, Katona E | title = The involvement of blood coagulation factor XIII in fibrinolysis and thrombosis | journal = Cardiovascular & Hematological Agents in Medicinal Chemistry | volume = 6 | issue = 3 | pages = 190–205 | year = 2008 | month = July | pmid = 18673233 | doi = 10.2174/187152508784871990| url = | issn = }}</ref> Tanto a activación do factor XIII pola [[trombina]] coma o activador do plasminóxeno ([[t-PA]]) son catalizadas pola fibrina. <ref name="Muszbek"/> A fibrina únese especificamente aos [[factor de coagulación|factores de coagulación]] activados [[factor Xa]] e á trombina e atrápaos na rede de fibras, funcionando así como un inhibidor temporal destes encimas, que permanecen activos e poden liberarse durante a fibrinólise. <ref name="pmid12847561">{{cite journal | author = Kaiser B | title = DX-9065a, a direct inhibitor of factor Xa | journal = Cardiovascular Drug Reviews | volume = 21 | issue = 2 | pages = 91–104 | year = 2003 | pmid = 12847561 | doi = 10.1111/j.1527-3466.2003.tb00108.x| url = | issn = }}</ref> Investigacións recentes mostraron que a fibrina pode intervir na resposta inflamatoria e no desenvolvemento da [[artrite reumatoide]].<ref name="pmid21439056">{{cite journal | author = Gilliam BE | title = Evidence of Fibrinogen as a Target of Citrullination in IgM Rheumatoid Factor-Positive Polyarticular Juvenile Idiopathic Arthritis | journal = Pediatric Rheumatology | volume = 9 | issue = 8 | pages = xx–xx | year = 2011 | pmid = 21439056 | doi = 10.1186/1546-0096-9-8| url = http://www.ped-rheum.com/content/9/1/8| issn = 1546-0096 | last2 = Reed | first2 = Melinda R | last3 = Chauhan | first3 = Anil K | last4 = Dehlendorf | first4 = Amanda B | last5 = Moore | first5 = Terry L | pmc = 3071779 }}</ref>

O fibrinóxeno é a principal proteína da coagulación do sangue nos vertebrados. É unha [[glicoproteína]] de 340 [[Dalton (unidade)|kDa]] sintetizada no [[fígado]] polos [[hepatocito]]s. A súa concentración no [[plasma sanguíneo]] é de 1,5-4,0 g/L (normalmente medido usando o [[método de Clauss]]) ou arredor de 7 [[mol|µM]]. Na súa forma natural, o fibrinóxeno pode formar pontes entre as [[plaqueta]]s, uníndose ás súas [[proteína]]s da superficie da membrana [[GpIIb]]/[[GpIIIa|IIIa]]; porén a súa principal función é a de ser precursor da fibrina.

A conversión do fibrinóxeno a fibrina ten lugar en varias fases. Primeiro, a trombina corta o extremo N-terminal das cadeas alfa e beta do fibrinóxeno formando os fibrinopéptidos A e B respectivamente. <ref name="pmid692730">{{cite journal | author = Blombäck B, Hessel B, Hogg D, Therkildsen L | title = A two-step fibrinogen--fibrin transition in blood coagulation | journal = Nature | volume = 275 | issue = 5680 | pages = 501–5 | year = 1978 | month = October | pmid = 692730 | doi = 10.1038/275501a0| url = | issn = }}</ref> Os monómeros de fibrina resultantes polimerízanse extremo con extremo para producir protofibrilas, que á súa vez se asocian lateralmente para formar fibras de fibrina. <ref name="pmid7036348">{{cite journal | author = Hermans J, McDonagh J | title = Fibrin: structure and interactions | journal = Semin. Thromb. Hemost. | volume = 8 | issue = 1 | pages = 11–24 | year = 1982 | month = January | pmid = 7036348 | doi = 10.1055/s-2007-1005039 | url = | issn = }}</ref> No paso final, as fibras de fibrina asócianse par formar o xel de fibrina. <ref name="isbn0-250-40160-6">{{citeCita booklibro | editor = Mann KG, Lundblad RL, Fenton J | authorlink = | author = Lorand L, Credo RB | others = | title = Chemistry and Biology of Thrombin | chapter = hrombin and fibrin stabilization | language = | publisher = Ann Arbor Science Publishers | location = Ann Arbor, Mich | year = 1977 | origyear = | pages = 311–323 | quote = | isbn = 0-250-40160-6 | oclc = | doi = | url = | accessdate = }}</ref>

== Notas ==

== Véxase tamén ==

=== Ligazóns externas ===