Helicase: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
Miguelferig (conversa | contribucións)
Miguelferig (conversa | contribucións)
Liña 112:
As ARN helicases son esenciais para a maioría dos procesos do metaboiismo do ARN como a bioxénese de [[ribosoma]]s, o [[splicing]] do ARNm e a iniciación da [[tradución de proteínas|tradución]]. Tamén desempeñan un importante papel na detección dos ARNs virais.<ref name="rnadatabase" /> As ARN helicases están implicadas na madiación da resposta inmune antiviral porque poden identificar o ARN alleo en vertebrados. Aproximadamente o 80% dos virus son [[virus de ARN]] e conteñen as súas propias ARN helicases.<ref name="rnavirus"> Steimer, L.; Klostermeier, D. (2012). "RNA helicases in infection and disease". RNA Biology 9 (6): 751–771. doi:10.4161/rna.20090. PMID 22699555.</ref> As ARN helicases defectuosas foron asociadas con cancros, [[doenzas infecciosas]] e trastornos neurodexenerativos.<ref name="rnadatabase" /> Algúns trastornos neurolóxicos asociados con ARN helicases defectuosas son: [[esclerose lateral amiotrófica]], [[atrofia muscular espiñal]], [[ataxia espiñocerebelar|ataxia espiñocerebelar de tipo 2]], [[enfermidade de Alzheimer]], e [[síndrome de contractura conxénita letal]].<ref name="rnavirus" />
 
As ARN helicases e ADN helicases poden encontrarse xuntas en todas as superfamilias de helicases agás en SF6.<ref name="isbn1-84755-914-X">{{cite book | editor = Jankowsky E | title = RNA Helicases (RSC Biomolecular Sciences) | publisher = Royal Society of Chemistry | location = Cambridge, England | year = 2010 | page = 5 | isbn = 1-84755-914-X | chapter = An introduction to RNA helicases: superfamilies, families, and major themes | author = Jankowsky E, Fairman-Williams ME }}</ref><ref name="rnahelicases"> Ranji, A.; Boris-Lawrie, K. (2010). "RNA helicases: Emerging roles in viral replication and the host innate response". RNA Biology 7 (6): 775–787. doi:10.4161/rna.7.6.14249. PMC 3073335. PMID 21173576. </ref> Todas as ARN helicases eucariotas que foron identificadas ata agora non forman anel e son de tipo SF1 ou SF2. Por outra parte, as ARN helicases que forman anel encontráronse en bacterias e virus.<ref name="rnadatabase" /> Porén, non todas as ARN helicases mostran actividade de helicase definida pola súa función encimática, écomo dicir,as proteínas da familia Swi/Snf. Aínda que estas proteínas levan os motivos típicos das helicases, hidrolizan ATP de maneira dependente de ácido nucleico, e están construídas arredor dun núcleo de helicase, en xeral, non se observa nelas ningunha actividade de desenrolamento de ácidos nucleicos.<ref name="pmid20813532">{{cite journal | author = Jankowsky E | title = RNA helicases at work: binding and rearranging | journal = Trends Biochem. Sci. | volume = 36 | issue = 1 | pages = 19–29 |date=January 2011 | pmid = 20813532 | pmc = 3017212 | doi = 10.1016/j.tibs.2010.07.008 }}</ref>
 
As ARN helicases que mostran unha actividade de desenrolamento foron caracterizadas por polo menos dous mecanismos diferentes: desenrolamento do dúplex canónico e separación de febras local. O desenrolamento de dúplex canónico é a separación direccional gradual dunha febra dúplex, como se describiu máis arriba, para o desenrolamento do ADN. Porén, a separación de febras local ocorre por un proceso no que o encima helicase cárgase en calquera punto ao longo do dúplex. A isto axuda unha rexión monocatenaria do ARN, e a carga do encima está acompañada da unión de ATP.<ref name="pmid17964264">{{cite journal | author = Yang Q, Del Campo M, Lambowitz AM, Jankowsky E | title = DEAD-box proteins unwind duplexes by local strand separation | journal = Mol. Cell | volume = 28 | issue = 2 | pages = 253–63 |date=October 2007 | pmid = 17964264 | doi = 10.1016/j.molcel.2007.08.016 }}</ref> Unha vez que están unidos as helicases e o ATP, ocorre a separación de febras local, o cal require a unión do ATP pero non a hidrólise de dito ATP.<ref name="pmid19088201">{{cite journal | author = Liu F, Putnam A, Jankowsky E | title = ATP hydrolysis is required for DEAD-box protein recycling but not for duplex unwinding | journal = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. | volume = 105 | issue = 51 | pages = 20209–14 |date=December 2008 | pmid = 19088201 | pmc = 2629341 | doi = 10.1073/pnas.0811115106 }}</ref> O dúplex ten poucos pares de bases e disóciase despois sen necesitar máis asistencia do encima. Este modo de desenrolamento é o utilizado polas helicases de caixa DEAD.<ref name="pmid21297876">{{cite journal | author = Jarmoskaite I, Russell R | title = DEAD-box proteins as RNA helicases and chaperones | journal = Wiley Interdiscip Rev RNA | volume = 2 | issue = 1 | pages = 135–52 | year = 2011 | pmid = 21297876 | pmc = 3032546 | doi = 10.1002/wrna.50 }}</ref>