Proteoglicano: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
Miguelferig (conversa | contribucións)
Miguelferig (conversa | contribucións)
Sen resumo de edición
Liña 1:
<center>''Non confundir co [[peptidoglicano]] da parede celular bacteriana.''</center>
 
Os '''proteoglicanos''' (antes chamados '''mucoproteínas''') son [[glicoproteína]]s presentes no [[tecido conectivo]], <ref>MeshName - Proteoglycans [http://www.nlm.nih.gov/cgi/mesh/2011/MB_cgi?mode=&term=Proteoglycans]</ref> que están moi [[glicosilación|glicosiladas]], debido á unión [[covalente]] ao núcleo formado pola proteína dunha ou máis cadeas de [[glicosaminoglicano]]s (GAG), que poden chegar a cen. <ref name="MeisenbergSimmons2006">{{cita libro|autor=Gerhard Meisenberg, William H. Simmons|título=Principles of medical biochemistry|url=http://books.google.com/books?id=y2A0h64iNlcC&pg=PA243|accessdate=7 xuño 2012|ano=2006|editor=Elsevier Health Sciences|isbn=978-0-323-02942-1|páxinas=243–}}</ref> O punto de unión máis común entre ambos os compoñentes é un residuo de [[serina]] da proteína, ao cal, se une o glicosaminoglicano. No caso do [[condroitín sulfato]], este únese á cadea lateral da serina (enlace por O) por medio dunha ponte tetrasacárida, é dicir, a serina estaría unida a unha cadea de catro azucres e estes ao resto do glicosaminoglicano. Un esquema sería: [[proteína|PROTEÍNA]]-[[xilosa]]-[[galactosa]]-[[galactosa]]-[[ácido glicurónico]]-[[condroitín sulfato|CONDROITÍN SULFATO]]. O residuo de serina encóntrase xeralmente formando parte da secuencia -[[serina]]-[[glicina]]-X-[[glicina]]- (onde X pode ser calquera residuo de [[aminoácido]]), aínda que non todas as proteínas con esta secuencia teñen un glicosaminoglicano unido. Apártanse deste esquema algúns glicosaminoglicanos como o [[queratán sulfato]], que se une á proteína por un residuo de [[asparaxina]] (unión por N) ou noutros casos por un residuo de [[treonina]] ou [[serina]] (unión por O) <ref name=Esko>Jeffrey D Esko, Koji Kimata, and Ulf Lindahl. Chapter 16. Proteoglycans and Sulfated Glycosaminoglycans. Bookshelf ID: NBK1900. PMID 20301236. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK1900/]</ref>. En realidade, case todos os glicosaminoglicanos están unidos a proteínas formando proteoglicanos (unha excepción importante é o [[ácido hialurónico]], que pode aparecer só ou formando grandes agregados). As cadeas son longas, e os polímeros liñais destes carbohidratos están cargados negativamente en condicións fisiolóxicas, debido á presenza de [[sulfato]] e [[ácido urónico]]. Un proteoglicano pode conter cadeas de distintos glicosaminoglicanos.
 
Os proteoglicanos son moi diferentes das glicoproteínas típicas, porque estas últimas son xeralmente menores e teñen unha proporción de carbohidrato entre o 1 e o 60% do peso, forman cadeas curtas ramificadas e adoitan conter [[ácido siálico]], pero os proteoglicanos normalmente son maiores, teñen entre un 90 e 95% do peso de carbohidrato, formando cadeas non ramificadas nas que son máis raros os ácidos siálicos.<ref>Bruce Alberts et al. Biología Molecular de la Célula. Omega. 1986. Páxinas 753-755. ISBN 84-282-0752-6</ref>