Cofactor: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
Miguelferig (conversa | contribucións)
m Bot - Trocar {{AP}} por {{Artigo principal}}; cambios estética
Liña 1:
[[Ficheiro:Succinate Dehydrogenase 1YQ3 Electron Carriers Labeled.png|miniatura|dereita|300px|O complexo da [[succinato deshidroxenase]] mostrando varios cofactores, como unha [[flavina]], [[grupo ferro-sulfurado|grupos ferro-sulfuradosulfurados]]s, e un [[hemo]].]]
[[Ficheiro:2Fe2S.png|miniatura|dereita|220px|Grupo ferro-sulfurado [Fe<sub>2</sub>S<sub>2</sub>] con dous átomos de ferro e dous de xofre coordinados por catro residuos de [[cisteína]].]]
[[Ficheiro:Coenzym A.svg|miniatura|dereita|O coencima A é un cofactor orgánico. É un nucleótido de adenina e unha parte da súa molécula deriva dunha vitamina.]]
Liña 7:
Os cofactores poden clasificarse segundo a súa natureza química en orgánicos e inorgánicos.
 
* Os '''inorgánicos''' son:
:* '''ións metálicos''' <ref>{{cite journal |author=Aggett PJ |title=Physiology and metabolism of essential trace elements: an outline |journal=Clin Endocrinol Metab |volume=14 |issue=3 |pages=513–43 |year=1985 |pmid=3905079 |doi=10.1016/S0300-595X(85)80005-0}}</ref>, como os [[ión]]s [[ferro]], [[cobre]], [[magnesio]], [[manganeso]], [[cinc]], [[cobalto]], [[molibdeno]], [[selenio]],<ref>{{cite journal |author=Aggett PJ |title=Physiology and metabolism of essential trace elements: an outline |journal=Clin Endocrinol Metab |volume=14 |issue=3 |pages=513–43 |year=1985 |pmid=3905079 |doi=10.1016/S0300-595X(85)80005-0}}</ref> etc.
:* '''grupos ferrosulfurados''' <ref>{{cite journal |author=Meyer J |title=Iron-sulfur protein folds, iron-sulfur chemistry, and evolution |journal=J. Biol. Inorg. Chem. |volume=13 |issue=2 |pages=157–70 |year=2008 |month=February |pmid=17992543 |doi=10.1007/s00775-007-0318-7}}</ref>.
 
* Os '''orgánicos''' son os [[coencima]]s, que poden ser:
:* '''vitamínicos''' ([[vitamina]]s ou que conteñen na súa estrutura vitaminas), como: [[vitamina C]] <ref>{{cite journal |author=Linster CL, Van Schaftingen E |title=Vitamin C. Biosynthesis, recycling and degradation in mammals |journal=FEBS J. |volume=274 |issue=1 |pages=1–22 |year=2007 |pmid=17222174 |doi=10.1111/j.1742-4658.2006.05607.x}}</ref>, [[biotina]] <ref>{{cite journal |author=Jitrapakdee S, Wallace JC |title=The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements |journal=Curr. Protein Pept. Sci. |volume=4 |issue=3 |pages=217–29 |year=2003 |pmid=12769720 |doi=10.2174/1389203033487199}}</ref>, [[coencima A]] <ref>{{cite journal |author=Leonardi R, Zhang YM, Rock CO, Jackowski S |title=Coenzyme A: back in action |journal=Prog. Lipid Res. |volume=44 |issue=2&ndash;3 |pages=125–53 |year=2005 |pmid=15893380 |doi=10.1016/j.plipres.2005.04.001}}</ref>, [[NAD|NAD<sup>+</sup>]] e [[NADP|NADP<sup>+</sup>]] <ref name=Pollak>{{cite journal |author=Pollak N, Dölle C, Ziegler M |title=The power to reduce: pyridine nucleotides—small molecules with a multitude of functions |journal=Biochem. J. |volume=402 |issue=2 |pages=205–18 |year=2007 |pmid=17295611 |pmc=1798440 |doi=10.1042/BJ20061638}}</ref>, [[FAD]], [[FMN]] <ref name=Joosten> {{cite journal |author=Joosten V, van Berkel WJ |title=Flavoenzymes |journal=Curr Opin Chem Biol |volume=11 |issue=2 |pages=195–202 |year=2007 |pmid=17275397 |doi=10.1016/j.cbpa.2007.01.010}} </ref> , [[pirofosfato de tiamina]] <ref>{{cite journal |author=Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF |title=Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes |journal=Cell. Mol. Life Sci. |volume=64 |issue=7&ndash;8 |pages=892–905 |year=2007 |pmid=17429582 |doi=10.1007/s00018-007-6423-5}}</ref>, etc.
:* '''non vitamínicos''', como: [[adenosín trifosfato|ATP]] <ref>{{cita libro |autor=Bugg, Tim |título=An introduction to enzyme and coenzyme chemistry |editor=Blackwell Science - Oxford |ano=1997 |páxinas=95 |isbn=0-86542-793-3}}</ref>, [[S-adenosilmetionina]] <ref>{{cite journal |author=Chiang P, Gordon R, Tal J, Zeng G, Doctor B, Pardhasaradhi K, McCann P |title=S-Adenosylmethionine and methylation |journal=FASEB J |volume=10 |issue=4 |pages=471–80 |year=1996 |pmid=8647346}}</ref>, [[coencima B]] <ref>{{cite journal |author=Noll KM, Rinehart KL, Tanner RS, Wolfe RS |title=Structure of component B (7-mercaptoheptanoylthreonine phosphate) of the methylcoenzyme M methylreductase system of Methanobacterium thermoautotrophicum |journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volume=83 |issue=12 |pages=4238–42 |year=1986 |pmid=3086878 |pmc=323707 |doi=10.1073/pnas.83.12.4238 }}</ref> , [[coencima Q]] <ref>{{cite journal |author=Crane FL |title=Biochemical functions of coenzyme Q10 |journal=Journal of the American College of Nutrition |volume=20 |issue=6 |pages=591–8 |date=1 December 2001|pmid=11771674 |url=http://www.jacn.org/cgi/content/full/20/6/591 }}</ref>, [[glutatión]] <ref>{{cita libro | título=Significance of glutathione in plant adaptation to the environment| url=http://books.google.com/?id=aX2eJf1i67IC&pg=PA13| autor=Grill D, Tausz T, De Kok LJ| date=2001| publisher=Springer| isbn=1402001789}}[http://books.google.com/?id=aX2eJf1i67IC&pg=PA13]</ref><ref>{{cite journal |author=Meister A, Anderson ME |title=Glutathione |journal=Annu. Rev. Biochem. |volume=52 |issue= |pages=711–60 |year=1983 |pmid=6137189 |doi=10.1146/annurev.bi.52.070183.003431 }}</ref>, [[hemo]] <ref>{{cite journal |author=Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S |title=Biology of heme in health and disease |journal=Curr. Med. Chem. |volume=11 |issue=8 |pages=981–6 |year=2004 |pmid=15078160 |doi=10.2174/0929867043455521}}</ref>, etc.
Liña 23:
Algúns encimas ou complexos encimáticos requiren máis dun cofactor. Por exemplo, o complexo multiencimático [[complexo da piruvato deshidroxenase|piruvato deshidroxenase]]<ref>{{cita libro |autor=Jordan, Frank; Patel, Mulchand S. |título=Thiamine: catalytic mechanisms in normal and disease states |editor=Marcel Dekker - New York, N.Y |ano=2004 |páxinas=588 |isbn=0-8247-4062-9 }}</ref> require cinco cofactores inorgánicos e un ión metálico, que son: o [[pirofosfato de tiamina]] (TPP) unido feblemente, a [[lipoamida]] unida covalentemente, e o [[flavín adenín dinucleótido]] (FAD) unido covalentemente, e os cosubstratos [[nicotín adenín dinucleótido]] (NAD<sup>+</sup>) e [[coencima A]] (CoA), e un ión metálico (Mg<sup>2+</sup>).
 
Moitos cofactores orgánicos son [[vitamina]]s ou derivados delas. Moitos conteñen o [[nucleótido]] [[AMP]] como parte da súa estrutura, o que pode indicar unha orixe evolutiva común como parte de [[ribocima]]s nun primitivo "[[mundo de ARN]]", tal como propoñen algunhas teorías sobre a [[orixe da vida]]. Suxeriuse que a parte formada polo AMP funcionaría como unha especie de "asa" coa que o encima "agarraría" ao coencima para movelo entre diferentes centros catalíticos.<ref name=Denessiouk/>
 
== Significado do termo ==
Na literatura científica os termos cofactor, coencima e grupo prostético con fecuencia utilízanse en distintas fontes con significados algo diferentes, de modo que son termos un tanto imprecisos e usados un pouco libremente <ref>{{cite journal |author=Bryce CFA |title=SAM &ndash; semantics and misunderstandings |journal=Trends Biochem. Sci. |volume=4 |issue=3 |pages=N62 |year=1979 |month=March |doi=10.1016/0968-0004(79)90255-X}}</ref>.
 
Liña 38:
Por último, algúns usan en certas áreas da bioloxía o termo "cofactores non encimáticos" para referirse a moléculas non proteicas (e ás veces mesmo proteicas) que activan, inhiben, ou que son requiridas para a función proteica. Por exemplo, [[ligando]]s como [[hormona]]s que se unen e activan un receptor poden ser denominados cofactores ou coactivadores, e os que as inhiben, correpresores.
 
== Evolución ==
{{APArtigo principal|Abioxénese|mundo de ARN}}
Os cofactores orgánicos, como o [[adenosín trifosfato|ATP]] e [[NADH]], están presentes en todas as formas de vida e forman unha parte central do seu [[metabolismo]]. Esta conservación tan universal indica que estas moléculas evolucionaron moi cedo no desenvolvemento dos seres vivos.<ref>{{cite journal |author=Chen X, Li N, Ellington AD |title=Ribozyme catalysis of metabolism in the RNA world |journal=Chem. Biodivers. |volume=4 |issue=4 |pages=633–55 |year=2007 |pmid=17443876 |doi=10.1002/cbdv.200790055 }}</ref> Polo menos algúns dos actuais conxuntos de cofactores puideron, por tanto, estar xa presentes no [[último antepasado común universal]] ([[LUCA]]), que viviu hai uns 4 mil millóns de anos.<ref>{{cite journal |author=Koch A |title=How did bacteria come to be? |journal=Adv Microb Physiol |volume=40 |issue= |pages=353–99 |year=1998 |pmid=9889982 |doi=10.1016/S0065-2911(08)60135-6}}</ref><ref>{{cite journal |author=Ouzounis C, Kyrpides N |title=The emergence of major cellular processes in evolution |journal=FEBS Lett |volume=390 |issue=2 |pages=119–23 |year=1996 |pmid=8706840 |doi=10.1016/0014-5793(96)00631-X }}</ref>
 
Os cofactores orgánicos puideron mesmo estar presentes xa antes na historia da vida na Terra.<ref>{{cite journal |author=White HB |title=Coenzymes as fossils of an earlier metabolic state |journal=J. Mol. Evol. |volume=7 |issue=2 |pages=101–4 |year=1976 |pmid=1263263 |doi=10.1007/BF01732468 }}</ref> É interesante sinalar que o nucleósido [[adenosina]] está presente en cofactores que catalizan moitas reaccións básicas do metabolismo como transferencias de grupos [[metil]], [[acil]], e [[fosforil]], e en reaccións [[redox]]. Este conxunto universal de reaccións suxeriuse que é un resto do primitivo "mundo de ARN" proposto pola [[hipótese do mundo de ARN]], no que os primitivos [[ribocima]]s evolucionaron para unirse a un conxunto restrinxido de nucleótidos e compostos relacionados.<ref>{{cite journal |author=Saran D, Frank J, Burke DH |title=The tyranny of adenosine recognition among RNA aptamers to coenzyme A |journal=BMC Evol. Biol. |volume=3 |pages=26 |year=2003 |pmid=14687414 |pmc=317284 |doi=10.1186/1471-2148-3-26 }}</ref><ref>{{cite journal |author=Jadhav VR, Yarus M |title=Coenzymes as coribozymes |journal=Biochimie |volume=84 |issue=9 |pages=877–88 |year=2002 |pmid=12458080 |doi=10.1016/S0300-9084(02)01404-9 }}</ref> Pénsase que os cofactores baseados na adenosina actuaron como adaptadores intercambiables que permitiron aos encimas e ribocimas unirse a novos cofactores por medio de pequenas modificacións en dominios proteicos de unión á adenosina xa existentes, os cales evolucionaran orixinalmente para unirse a un cofactor diferente <ref name=Denessiouk>{{cite journal |author=Denessiouk KA, Rantanen VV, Johnson MS |title=Adenine recognition: a motif present in ATP-, CoA-, NAD-, NADP-, and FAD-dependent proteins |journal=Proteins |volume=44 |issue=3 |pages=282–91 |year=2001 |pmid=11455601 |doi=10.1002/prot.1093 }}</ref>.
 
== Véxase tamén ==
=== Outros artigos ===
* [[Catálise encimática]]
* [[Coencima]]
* [[Grupo prostético]]
 
=== Ligazóns externas ===
* [http://www.bio.mtu.edu/%7Ehlyoungs/BL4010/cofactors.ppt Cofactors lecture] (Powerpoint file)
* [http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CoFactor/ The CoFactor Database]
 
=== Bibliografía ===
* {{cita libro |autor=Bugg, Tim |título=An introduction to enzyme and coenzyme chemistry |editor=Blackwell Science - Oxford |ano=1997 |isbn=0-86542-793-3}}
 
== Notas ==
{{Listaref|2}}
 
{{ORDENAR:Cofactor (Biochemistry)}}
 
[[Categoría:Proteínas]]
[[Categoría:Encimas]]