Citocromo: Diferenzas entre revisións

Atópanse como proteínas monoméricas (como o [[citocromo c]]) ou como subunidades proteicas de complexos encimáticos maiores que catalizan reaccións [[redox]].

 

Os citocromos foron descritos inicialmente en 1884 por MacMunn como [[pigmento]]s respiratorios (miohematina ou histohematina).<ref name=MacMunn>{{cite journal | doi = 10.1098/rstl.1886.0007 | jstor = 109482 | pages = 267–298 | author1 = Mac Munn, C. A | issue = 0 | title = Researches on Myohaematin and the Histohaematins | journal = Philosophical Transactions of the Royal Society of London | volume = 177 | publisher = The Royal Society | year = 1886}}</ref> Na década de 1920, [[David Keilin|Keilin]] redescubriu estes pigmentos respiratorios e denominounos citocromos, ou “pigmentos celulares”, e clasificou estas hemoproteínas baseándose na posición da súa banda de absorción de enerxía máis baixa no estado reducido, como

citocromos ''a'' (605&nbsp;nm), ''b'' (~565&nbsp;nm), e ''c'' (550&nbsp;nm). As sinaturas espectroscópicas UV-visible dos hemos aínda se usan para identificar os tipos de [[hemo]] desde o estado ligado a bis piridina reducido, é dicir, o método hemocromo piridina. En cada un dos tipos de citocromo, ''a'', ''b'', ou ''c'', os primeiros citocromos descubertos son numerados consecutivamente, por exemplo, cyt ''c'', cyt ''c₁'', e cyt ''c₂'', e os exemplos máis recentes desígnanse polo seu máximo de banda R do estado reducido, por exemplo cyt ''c₅₅₉''.<ref name="pmid14871137">{{cite journal | author = Reedy, C. J. & Gibney, B. R. | title = Heme protein assemblies | journal = Chem Rev | volume = 104 | issue = 2 | pages = 617–49 |date=February 2004 | pmid = 14871137 | doi = 10.1021/cr0206115 | url = }}</ref>

 

O grupo [[hemo]] é un sistema de aneis altamente conxugado (o que permite que os seus electróns sexan moi móbiles) que rodea un ión metálico, o cal facilmente se interconverte entre distintos estados de oxidación. Para moitos citocromos, o ión metálico presente é o ''[[ferro]]'', que se interconverte entre os estados de Fe²⁺ (reducido) e Fe³⁺ (oxidado) (procesos de [[transferencia de electróns]]) ou entre os estados de Fe²⁺ (reducido) e Fe³⁺ (formal, oxidado) (procesos oxidativos). Os citocromos poden realizar reaccións [[redox]]. Como os citocromos (e outros complexos) están dentro de membranas en forma organizada, as reaccións [[redox]] son levadas a cabo na correcta secuencia para a máxima eficiencia ; algúns citocromos son máis móbiles e solubles, e só se unen feblemente a membranas, como o [[citocromo c|''c'']].

 

No proceso da [[cadea de transporte de electróns]] e a [[fosforilación oxidativa]], que é o principal proceso xerador de enerxía que levan a cabo os organismos, outros complexos unidos a membrana e solubles e [[cofactor]]es están implicados na cadea de reaccións redox, co efecto adicional neto dun bombeo de protóns (H⁺), que se transportan a través da membrana mitocondrial interna. O [[potencial quimiosmótico|gradiente de protóns transmembrana]] ([[forza protón-motriz]]) utilízase para xerar ATP nas mitocondrias.

 

Hai varios tipos de citocromos que se poden distinguir por [[espectroscopía]], estrutura exacta do seu grupo hemo, sensibilidade aos inhibidores, e potencial de redución.

 

|}

 

Unha familia de citocromos completamente distinta, con funcións catalíticas que non intervén na [[cadea respiratoria]], é a do [[citocromo P450]], chamado así polo seu característico pico de absorbancia de luz na [[lonxitude de onda]] dos 450&nbsp;nm cando o ferro do hemo é reducido (con [[sodio ditionito]]) e acomplexado co [[monóxido de carbono]]. Estes encimas, abreviados como [[CYP]]s, están implicados principalmente na [[esteroidoxénese]] e na [[detoxificación]].

 

{{Listaref}}

 

 

[[Categoría:Citocromos]]