Interferón gamma: Diferenzas entre revisións

Os modelos estruturais mostrados nas figuras 1-3 do IFNγ<ref name="PDB_1FG9"/> están todos acortados no seu extremo C-terminal en 17 aminoácidos. O IFNγ en toda a súa lonxitude ten 143 aminoácidos, pero o dos modelos ten 126 aminoácidos. A afinidade polo heparán sulfato reside precisamente nesa secuencia que falta de 17 aminoácidos.<ref name="pmid15270718">{{cite journal | author = Vanhaverbeke C, Simorre JP, Sadir R, Gans P, Lortat-Jacob H | title = NMR characterization of the interaction between the C-terminal domain of interferon-gamma and heparin-derived oligosaccharides | journal = Biochem. J. | volume = 384 | issue = Pt 1 | pages = 93–9 | date = November 2004 | pmid = 15270718 | pmc = 1134092 | doi = 10.1042/BJ20040757 | url = }}</ref> Dentro desa secuencia de 17 aminoácidos encóntranse dous grupos de aminoácidos básicos denominados D1 e D2, respectivamente. O heparán sulfato interacciona con ambos os grupos de aminoácidos.<ref name="pmid1901275">{{cite journal | author = Lortat-Jacob H, Grimaud JA | title = Interferon-gamma binds to heparan sulfate by a cluster of amino acids located in the C-terminal part of the molecule | journal = FEBS Lett. | volume = 280 | issue = 1 | pages = 152–154 | date = March 1991 | pmid = 1901275 | pmc = | doi = 10.1016/0014-5793(91)80225-R | url = }}</ref> En ausencia do heparán sulfato a presenza da secuencia D1 incrementa a velocidade á que se forman os complexos IFNγ-receptor.<ref name="pmid9556569"/> As interaccións entre o grupo D1 de aminoácidos e o receptor pode ser o primeiro paso na formación do complexo. Ao unirse ao D1 o heparán sulfato pode competir co receptor e previr a formación de complexos de receptor activos.