Wikipedia

Serina protease: Diferenzas entre revisións

Explorar o historial de forma interactiva
← Edición máis vellaEdición máis nova →
Contido eliminado Contido engadido
VisualTexto wiki
Miguelferig (conversa | contribucións)
241.888 edicións
Miguelferig (conversa | contribucións)
241.888 edicións
Liña 66:
==Especificidade de substrato==
 
SerineAs serina proteases arecaracterízanse characterisedpor byter aunha distinctiveestrutura structure,distintiva consistingque ofconsta twode beta-barreldous domainsdominios that[[barril convergebeta|barrís atbeta]] theque catalyticconverxen activeno site[[sitio activo]] catalítico. TheseEstes enzymesencimas canpoden beser furtherclasificados categorisedademais basedpola onsúa theirespecificidade substratede specificitysubstrato asen eitherde trypsin-liketipo tripsina, chymotrypsin-liketipo quimiotripsina ou ortipo elastase-like.<ref name="Ovaere2009">
{{cite journal | author = Ovaere P, Lippens S, Vandenabeele P, Declercq W. | title = The emerging roles of serine protease cascades in the epidermis | journal = Trends Biochem Sci | volume = 34 | issue = 9 | pages = 453–63 |date=Aug 2009 | pmid = 19726197 | pmc = | doi =10.1016/j.tibs.2009.08.001 }}
</ref>
Liña 73:
 
 
As proteases de tipo [[tripsina]] rompen os enlaces peptídicos situados despois dun residuo aminoácido [[lisina]] ou [[arxinina]] cargado positivamente.<ref>
Trypsin-like proteases cleave peptide bonds following a positively charged amino acid ([[lysine]] or [[arginine]]).<ref>
{{cite journal |jstor=2355359 |pages=6659–63 |last1=Evnin |first1=Luke B. |last2=Vásquez |first2=John R. |last3=Craik |first3=Charles S. |title=Substrate specificity of trypsin investigated by using a genetic selection |volume=87 |issue=17 |journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America |year=1990 |pmid=2204062 |pmc=54596 |doi=10.1073/pnas.87.17.6659}}
</ref>
Esta especificidade está determinada polo residuo que se sitúa na base do peto S1 do encima (xeralmente un residuo de [[ácido aspártico]] ou [[ácido glutámico]] cargado positivamente).
This specificity is driven by the residue which lies at the base of the enzyme's S1 pocket (generally a negatively charged [[aspartic acid]] or [[glutamic acid]]).
 
===Tipo quimotripsina===
 
O peto S1 dos encimas de tipo [[quimotripsina]] é máis [[hidrofóbico]] que o das proteases de tipo tripsina. Isto ten como resultado unha especificidade por residuos hidrofóbicos de tamaño medio ou grande, como a [[tirosina]], [[fenilalanina]] e [[triptófano]].
 
The S1 pocket of chymotrypsin-like enzymes is more hydrophobic than in trypsin-like proteases. This results in a specificity for medium to large sized hydrophobic residues, such as [[tyrosine]], [[phenylalanine]] and [[tryptophan]].
 
===Tipo elastase===
 
 
Elastase-likeAs proteases havede atipo much[èlastase]] smallerteñen S1unha cleftfenda thanS1 eithermoito trypsin-menor orque chymotrypsin-likea das proteases de tipo tripsina ou quimotripsina. ConsequentlyEn consecuencia, residuestenden sucha aspreferir residuos como a [[alaninealanina]], [[glycineglicina]] ande [[valinevalina]] tend to be preferred.
 
===Tipo subtilisina===
A [[subtilisin]] é unha serina protease de [[procariota]]s. A subtilisina non está relacionada evolutivam,ente co clan da quimotripsina, mais comparte o mesmo mecanismo catalítico utilizando unha [[tríada catalítica]], para crear unha [[serina]] nucleofílica. Este é o exemplo clásico que ilustra a [[evolución converxente]], xa que o mesmo mecanismo evolucionou dñuas veces durante a [[evolución]].
[[Subtilisin]] is a serine protease in [[prokaryotes]]. Subtilisin is evolutionarily unrelated to the chymotrypsin-clan, but shares the same catalytic mechanism utilising a [[catalytic triad]], to create a nucleophilic [[serine]]. This is the classic example used to illustrate [[convergent evolution]], since the same mechanism evolved twice independently during [[evolution]].
 
==Mecanismo catalítico==
Traído desde «https://gl.wikipedia.org/wiki/Serina_protease»