Revisión como estaba o 21 de xaneiro de 2014 ás 17:31 editar Miguelferig (conversa \| contribucións) 242.197 edicións Sen resumo de edición ← Edición máis vella		Revisión como estaba o 29 de xullo de 2014 ás 15:12 editar desfacer Miguelferig (conversa \| contribucións) 242.197 edicións Sen resumo de edición Edición máis nova →
Liña 42: Tanto a hemoglobina coma a mioglobina teñen un enlace de coordinación do ferro do hemo cunha [[histidina]] evolutivamente conservada, mentres que a [[óxido nítrico sintase]] e o [[citocromo P450]] teñen un enlace de coordinación cunha [[cisteína]] evolutivamente conservada. O átomo de ferro posúe seis enlaces de coordinación<ref name=Lehninger/>. Como o ferro nas proteínas que conteñen hemo B está unido aos catro [[nitróxeno]]s da [[porfirina]] (formando un plano) e a un só átomo [[doante de electróns]] da proteína, o ferro está comunmente en estado pentacoordinado. Cando se unen o [[Osíxeno molecular\|osíxeno]] (O<sub>2</sub>) ou o [[monóxido de carbono]] (CO) tóxico o ferro pasa a estar hexacoordinado. A forza de unión co hemo do monóxido de carbono é unhas 200 veces maior ca a do oxíxeno, polo que poden producirse facilmente intoxicacións por CO.<ref name=Lehninger>A. Lehninger. Principios de Bioquímica. (1988). Omega. Barcelona. Páxina 170-171. ISBN 84-282-0738-0.</ref> ==Notas==

Hemo B: Diferenzas entre revisións