Diferenzas entre revisións de «Metaloproteína»

[[Ficheiro:Plastocyanin copper binding.png|miniatura|180px|Sitio do cobre da [[plastocianina]].]]
A familia da [[plastocianina]] está formada por [[proteína do cobre|proteínas do cobre]] azuis implicadas en reaccións de transferencia de electróns. O sitio de unión ao cobre descríbese como "piramidal trigonal distorsionado".<ref>{{cite journal|last1= Colman|first1= P. M.|last2= Freeman|first2= H. C.|authorlink2=Hans Freeman|last3= Guss|first3= J. M.|last4= Murata|first4= M.|last5= Norris|first5= V. A.|last6= Ramshaw|first6= J. A. M.|last7= Venkatappa|first7= M. P.|title= X-Ray Crystal-Structure Analysis of Plastocyanin at 2.7 A Resolution|journal= [[Nature (journal)|Nature]] |volume= 272|pages= 319–324|year= 1978|doi= 10.1038/272319a0|issue=5651}}</ref> O plano trigonal da base piramidal está composto por dous átomos de nitróxeno (N<sub>1</sub> e N<sub>2</sub>) de dúas [[histidina]]s distintas e un xofre (S<sub>1</sub>) dunha [[cisteína]]. O xofre (S<sub>2</sub>) dunha metionina axial forma o ápice. A "distorsión" ocorre nas lonxitudes dos enlaces entre os ligandos cobre e o xofre. O contacto Cu-S<sub>1</sub> é máis curto (207 [[picómetro]]s) ca o Cu-S<sub>2</sub> (282 pm).
O enlace alongado Cu-S<sub>2</sub> desestabiliza a forma do Cu<sup>II</sup> e incrementa o [[potencial redox]] da proteína. A cor azul (pico de absorción de 597 [[nanómetro|nm]]) débese ao enlace Cu-S<sub>1</sub>, no que ocorre unha transferencia de carga do S<sub>pπ</sub> ao Cu<sub>dx2-y2</sub>.<ref>{{cite journal|last=Solomon|first=E.I.|coauthors=Gewirth, A.A.; Cohen,S.L.|year=1986|title=Spectroscopic Studies of Active Sites. Blue Copper and Electronic Structural Analogs|journal=ACS Symposium Series |volume=307|pages=236–266|doi=10.1021/bk-1986-0307.ch016}}</ref>
 
Na forma reducida da [[plastocianina]], a His-87 está protonada cunha [[pKa|pK<sub>a</sub>]] de 4,4. A protonación evita que actúe como un ligando e a xeometría do sitio do cobre faise trigonal planar.
190.960

edicións