Estrutura terciaria das proteínas: Diferenzas entre revisións

A primeira proteína cuxa estrutura terciaria se coñeceu con detalle atómico foi a [[mioglobina]]. Ten 153 aminoácidos e 8 [[hélice alfa|hélices alfa]] que comprenden o 70 % da molécula, unidas por tramos curvos e bucles, e carece de simetría. O interior da proteína está formado por residuos apolares (principalmente [[leucina]], [[valina]], [[metionina]] e [[fenilalanina]]), que están moi empaquetados e deixan pouco espazo libre, pero hai alí tamén dúas [[histidina]]s, encargadas de unirse ao ferro do [[grupo prostético]] [[hemo]] e ao oxíxeno. Na parte exterior están os residuos polares ([[aspartato]], [[glutamato]], [[lisina]] e [[arxinina]]) e tamén algúns non polares. A proteína é máis estable termodinamicamente se ten a maioría dos residuos apolares afastados da auga do medio, polo que se prega de modo que estes queden no interior, onde poden establecer enlaces de Van der Waals.<ref name=Stryer>TimozickoBerg JM, Tymoczko JL, Stryer L. New York: W H Freeman; 2002. Biochemistry. 5th edition. Section 3.4. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22375/ Tertiary structure]</ref> Esta disposición de grupos polares en contacto coa auga e non polares fóra do contacto coa mesma é xeral na maioría das estruturas terciarias; así, as [[proteína de membrana|proteínas de membrana]] [[porina]]s, que forman un poro acuoso, teñen residuos polares revestindo o poro, mentres que o lado oposto, en contacto cos lípidos apolares da membrana, ten residuos apolares.<ref name=Stryer/>