Interaccións proteína-proteína: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
Liña 41:
{{AP|Cristalografía de raios X|Espectroscopia de resonancia magnética nuclear}}
As [[estrutura molecular|estruturas moleculares]] de moitos complexos proteínicos foron determinadas pola técnica da [[cristalografía de raios X]].<ref name="pmid2204619">
Posteriormente, empezou a aplicarse a [[resonancia magnética nuclear]] (RMN ou NMR) para tratar de resolver a estrutura molecular dos complexos proteicos. Un dos primeiros exemplos foi a estrutura dos dominios de unión á calmodulina de proteínas unidas á [[calmodulina]].<ref name="Alberts" /><ref name=NMR>{{cite journal|last=Wand|first=A.J.|coauthors=Englander, SW|title=Protein complexes studied by NMR spectroscopy.|journal=Current opinion in biotechnology|year=1996|volume=7|issue=4|pages=403–8|pmid=8768898}}</ref> Esta técnica está baseada no estudo de propiedades magnéticas dos núcleos atómicos, determinando así as propiedades físicas e químicas dos átomos correspondentes ou das moléculas. A resonancia magnética nuclear é vantaxosa para caracterizar as IPPs febles.<ref>{{cite journal|last=Vinogradova|first=O.|coauthors=Qin, J.|title=NMR as a unique tool in assessment and complex determination of weak protein-protein interactions.|journal=Topics in current chemistry|year=2012|volume=326|pages=35–45|pmid=21809187}}</ref>
|