Interaccións proteína-proteína: Diferenzas entre revisións

A purificación de afinidade acoplada á espectrometría de masas detecta principalmente interaccións estables e indica mellor as IPPs funcionais in vivo.<ref name="pmid23017156|noedit"/><ref name="Wodak" /> Este método comeza coa purificación da proteína etiquetada, que se expresa na célula xeralmente a concentracións in vivo, e asdas proteínas que interaccionan con ela (purificación de afinidade). Un dos métodos máis vantaxosos e máis utilizados para purificar proteínas con moi pouca contaminación de fondo é a [[purificación de afinidade en tándem]], desenvolvida por Bertrand Seraphin e Mathias Mann e colegas. As IPPs poden despois ser analizadas cuantitativa e cualitativamente por [[espectrometría de masas]] utilizando diferentes métodos: incorporación química, incorporación metabólica ou biolóxica (SILAC), e métodos libres de etiquetas.<ref name="Jones" />