Estrutura cuaternaria das proteínas: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
Miguelferig (conversa | contribucións)
Miguelferig (conversa | contribucións)
Liña 86:
* [[Interferometría de polarización dual]] (mide o tamaño e a densidade do complexo)
 
Os métodos que miden a masa ou o volume en condicións de [[Desnaturalización (bioquímica)|desnaturalización]] (proteína despregada)(, como a [[espectrometría de masas]] [[desorción/ionización láser asistida por matriz|MALDI-TOF]] e a [[electroforese en xel de poliacrilamida con dodecilsulfato sódico|SDS-PAGE]]), xeralmente non son útiles, porque as condicións non nativas causan normalmente que o complexo se disocie en onómerosmonómeros. Porén, estes métodos poden ás veces ser aplicables; por exemplo, pode aplicarse SDS-PAGE despois dun previo tratamento do complexo intacto con reactivos químicos entreenlazantesentrelazantes.
 
==Interaccións proteína-proteína==