Estrutura cuaternaria das proteínas: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
Miguelferig (conversa | contribucións)
Miguelferig (conversa | contribucións)
Liña 89:
==Interaccións proteína-proteína==
{{AP|Interaccións proteína-proteína}}
As proteínas poden formar complexos fortemente unidos. Por exemplo, o [[inhibidor da ribonuclease]] únese á [[ribonuclease A]] cunha [[constante de disociación]] de aproximadamente 20 fM. Outras proteínas evolucionaron para unirse especificamente a residuos inusuais presentes noutras proteínas, por exemplo, a grupos [[biotina]] ([[avidina]]), tirosinas fosforiladas (dominios SH2) ou segmentos ricos en [[prolina]] (dominios SH3).
Proteins are capable of forming very tight complexes. For example, [[ribonuclease inhibitor]] binds to [[ribonuclease A]] with a roughly 20 fM [[dissociation constant]]. Other proteins have evolved to bind specifically to unusual moieties on another protein, e.g., biotin groups (avidin), phosphorylated tyrosines (SH2 domains) or proline-rich segments (SH3 domains).
 
==Notas==