Diferenzas entre revisións de «NF-κB»

sen resumo de edición
[[Ficheiro:NF-κB.svg|450px|miniatura|'''Mecanismo de acción do NF-κB. '''. Na imaxe móstrase como exemplo o heterodímero NF-κB formado entre o Rel e as proteínas p50. No seu estado inactivo o NF-κB encóntrase no [[citosol]] formando un complexo coa proteína inhibitoria IκBα. A través de receptores [[proteína integral de membrana|integrais de membrana]], diversos sinais extracelulares activan o encima quinase IκB (IKK). A IKK, á súa vez, [[fosforilación|fosforila]] a proteína [[IκBα]], que dá lugar á [[ubiquitina|ubiquitinación]], disociación do complexo IκBα -NF-κB, e a degradación final de IκBα polo [[proteasoma]]. Posteriormente o NF-κB activado entra no [[núcleo celular|núcleo]] onde se une a secuencias específicas do ADN chamadas elementos de resposta (RE). O complexo ADN/NF-κB recruta outras proteínas como os coactivadores e a [[ARN polimerase]], que transcribe ADN a [[ARN mensaxeiro]], que á súa vez se [[tradución (proteínas)|traduce]] a proteínas, que provocan un cambio na función da célula. <ref name="pmid17072321"/><ref name="pmid17303919"/><ref name="pmid17183360"/>]]
[[Ficheiro:NFKB structure schematic.png|450px|miniatura|'''Diagrama esquemático da estrutura da proteína NF-κB'''. Hai dous tipos de estruturas das proteínas NF-κB: clase I (arriba) e clase II (abaixo). Ambas as clases conteñen o dominio ADN unido ao extremo N-terminal (DBD), que tamén serve como unha interfaz de dimerización doutros [[factor de transcrición|factores de transcrición]] NF-κB e que tamén se une á proteína inhibidora IκBα. O extremo C-terminal das proteínas da clase I contén varias repeticións de [[anquirina]] e ten unha actividade de [[transrepresión]]. Polo contrario, a porción C-terminal das proteínas de clase II ten unha función de [[transactivación]]. <ref name="pmid17072321"/><ref name="pmid17303919"/><ref name="pmid17183360"/>]]
 
176.705

edicións