Diferenzas entre revisións de «Lactato deshidroxenase»

sen resumo de edición
A lactato deshidroxenase ten importancia médica porque se encontra abundantemente nos tecidos corporais, como o músculo e células do [[sangue]]. Como se libera cando hai danos nos tecidos, serve como marcador de lesións e doenzas comúns.
 
Existen catro clases de lactato deshidroxenase, que poden actuar sobre o D-lactato ou o L-lactato e ser dependentes do [[citicromo c]] ou do NAD(P), que son: [[D-lactato deshidroxenase (citocromo)]]), ou sobre o L[[D-lactato deshidroxenase (NAD(P)), [[L-lactato deshidroxenase (citocromo)]]). Dúas son dependentes doe [[citocromoL-lactato c]] e outras dúas dodeshidroxenase (NAD(P)). Este artigo trata sobre a '''L-lactado deshidroxenase dependente de NAD(P)'''.
 
==Reaccións==
[[Ficheiro:LDH reaction.png|left|miniatura|355px|Reacción que cataliza a LDH.]]
A lactato deshidroxenase cataliza a interconversión reversible do [[piruvato]] e o [[lactato]] á vez que se interconverten o [[NADH]] e o [[NAD]]<sup>+</sup>. O piruvato é o produto final da [[glicólise]], que cando non hai oxíxeno ou é moi escaso, fermenta a lactato. Despois, realízase a reacción inversa durante o [[ciclo de Cori]] no [[fígado]]. A altas concentracións de lactato, o encima mostra [[inhibición encimática|inhibición]] por retroalimentación, e a velocidade de conversión do piruvato en lactato diminúe.
Lactate dehydrogenase catalyzes the interconversion of [[pyruvate]] and [[lactic acid|lactate]] with concomitant interconversion of NADH and [[Nicotinamide adenine dinucleotide|NAD<sup>+</sup>]]. It converts pyruvate, the final product of [[glycolysis]], to lactate when oxygen is absent or in short supply, and it performs the reverse reaction during the [[Cori cycle]] in the [[liver]]. At high concentrations of lactate, the enzyme exhibits feedback inhibition, and the rate of conversion of pyruvate to lactate is decreased.
 
Tamén pode catalizar a deshidroxenación do [[2-hidroxibutirato]], pero é un [[substrato encimático|substrato]] moito peor que o lactato para o encima. Ten moi pouca ou ningunha actividade co [[beta-hidroxibutirato]].
It also catalyzes the dehydrogenation of [[2-Hydroxybutyrate]], but it is a much poorer substrate than lactate. There is little to no activity with [[beta-hydroxybutyrate]].
 
==Regulación do encima==
 
ThisEsta proteinproteína maypode useusar theo modelo da [[morpheeinmorfeeína]] model ofde [[allostericregulación regulationalostérica]].<ref name="pmid22182754">{{cite journal | author = Selwood T, Jaffe EK | title = Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function | journal = Arch. Biochem. Biophys. | volume = 519 | issue = 2 | pages = 131–43 | year = 2012 | month = March | pmid = 22182754 | pmc = 3298769 | doi = 10.1016/j.abb.2011.11.020 }}</ref>
 
===Hipoglicemia inducida por etanol===
The increased NADH/NAD+ ratio also can cause hypoglycemia in an (otherwise) fasting individual who has been drinking and is dependent on gluconeogenesis to maintain blood glucose levels. Alanine and lactate are major gluconeogenic precursors that enter gluconeogenesis as pyruvate. The high NADH/NAD+ ratio shifts the lactate dehydrogenase equilibrium to lactate, so that less pyruvate can be formed and, therefore, gluconeogenesis is impaired.
 
== Isoformas do encimaIsoencimas ==
 
A lactato deshidroxenase funcional é un homo ou heterotetrámero composto polas subunidades M e H codificads polos xenes ''LDHA'' do [[cromosoma 11]] e ''LDHB'' do [[cromosoma 12]], respectivamente. As posibles [[isoencima]]s son:
Functional lactate dehydrogenase are homo or hetero tetramers composed of M and H protein subunits encoded by the ''LDHA'' and ''LDHB'' genes, respectively:
 
* LDH-1 (4H)—in the— presente no [[heartcorazón]] ande in RBC ([[redglóbulo bloodvermello|glóbulos cellsvermellos]]) do sangue
* LDH-2 (3H1M)—in the— no [[reticuloendothelialsistema systemreticuloendotelial]]
* LDH-3 (2H2M)—in the— nos [[lungpulmón]]s
* LDH-4 (1H3M)—in the— nos [[kidneyril]]ses, [[placenta]], ande [[pancreaspáncreas]]
* LDH-5 (4M)—in the— no [[liverfígado]] ande [[striatedmúsculo muscleesquelético]]<ref>{{cite book |author=Van Eerd, J. P. F. M.; Kreutzer, E. K. J. |title=Klinische Chemie voor Analisten deel 2 |pages=138–139 |year=1996 |isbn=978-90-313-2003-5}}</ref>
 
O principal isoencimas presentes no fígado e músculo esquelético é o M<sub>4</sub>, que ten catro subunidades M (M do inglés ''muscle''), mentres que o isoencima H<sub>4</sub> é o principal na maioría das especies no corazón, con 4 subunidades H (H de ''heart''). As outras variantes conteñen as dúas subunidades en diferentes proporcións, polo que son heterotetrámeras.
The five isoenzymes that are usually described in the literature each contain four subunits. The major isoenzymes of skeletal muscle and liver, M<sub>4</sub>, has four muscle (M) subunits, while H<sub>4</sub> is the main isoenzymes for heart muscle in most species, containing four heart (H) subunits. The other variants contain both types of subunits.
 
Xeralmente a LDH-2 é a forma predominante no [[soro sanguíneo]]. Un nivel de LDH-1 máis alto que o de LDH-2 (un "patrón invertido" con respecto ao normal) suxire [[infarto de miocardio]] (as lesións cardíacas liberan a LDH cardíaca LDH-1, no torrente sanguíneo).
Usually LDH-2 is the predominant form in the [[Blood serum|serum]]. A LDH-1 level higher than the LDH-2 level (a "flipped pattern") suggests [[myocardial infarction]] (damage to heart tissues releases heart LDH, which is rich in LDH-1, into the bloodstream). The use of this phenomenon to diagnose infarction has been largely superseded by the use of [[Troponin]] I or T measurement.{{Citation needed|date=October 2013}}
 
==Xenética en humanos==
190.138

edicións