Glicóxeno: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
*todavía -> aínda |
|||
Liña 20:
'''Os enzimas que participan na glicoxenolise son:'''
# '''[[glicóxeno fosforilase|Fosforilasa hepática]]''': é o enzima máis importante para o desdoblamento do glicóxeno. Rompe o enlace 1,4 da unidade glicosilo do extremo dunha rama ou cadea de glicóxeno, e [[catalizador|cataliza]] simultaneamente a transferencia do glicosilo liberado a un fosfato inorgánico. Desta forma, a fosforilasa pode desdobrar case a terceira parte da molécula de glicóxeno en [[glicosa 1-fosfato]]. O que queda da molécula de glicóxeno despois de que a fosforilasa exercese o seu efecto máximo chámase "dextrina límite". A fosforilasa hepática actívase por [[transfosforilación]] (do ATP), debido Ó enzima cinasa da desfosforilasa, en presencia de [[magnesio]]. Esta activación é acelerada varias veces polo monofosfato cíclico de adenosina([[AMPc]]). O [[AMP]] fórmase a partir do ATP por efecto do enzima ciclasa de adenilo, que se atopa nas membranas celulares. O [[glicagón]] e a [[adrenalina]] triplican a formación de ATP, polo tanto, activan así a fosforilasa hepática, o que explica o seu potente efecto glicoxenolítico.
# '''Fosforilasa do músculo''': difire principalmente da fosforilasa hepática en que existen dúas formas: as variedades '''a''' e '''b'''. A '''a''' contén catro unidades de piridoxal por molécula, e a variedade '''b''' só contén dúas.
# '''Enzima de desramificación (glicosidasa de 1,6 –amilo)''' : posto que a fosforilasa só ataca os enlaces 1,4 glicosídicos, deixa de actuar cando chega a un punto de ramificación. Cori e Larner (1951) deduciron que a fosforólise das principais cadeas externas detense a varias unidades glicosídicas de distancia dun punto de ramificación, pero, no caso das ramas laterais, prosegue ata que só queda a unidade de glicosilo fixada polo enlace 1,6. Neste punto, o enzima de desramificación ataca o enlace 1,6 liberando unhas moléculas de glicosa por cada punto de ramificación, o que permite que volva a actuar a fosforilasa.
# '''Glicotransferasa de oligo 1,4 ------1,4''': Walker e Whelan xa sospeitaban a presenza deste enzima como [[contaminación|contaminante]] nos preparados de glicosidasa de 1,6 amilo. En diversas [[análise]]s efectuadas obtivéronse resultados que ata a data surxiren que a acción da fosforilasa sobre as cadeas terminais detense a catro unidades de glicosilo de distancia dun punto de ramificación. Nesta etapa, a maior parte das cadeas externas "desprendidas" da molécula parecen formadas por catro unidades α-1,4-glicosilo, a partir dun punto de ramificación. Crese que a glicotransferasa pasa tres destas unidades ó extremo doutra cadea; por conseguinte, a fosforilasa pode volver actuar sobre a cadea, xa máis longa, e o enzima de desramificación pode atacar o enlace 1,6 no punto de ramificación.
# '''Alfa amilasas''': Olivarría e Torres (1962) demostraron que a alfa-amilase do fígado podía atacar o glicóxeno mediante produción de [[oligosacárido]]s de cadea recta, como maltotriosa e maltotetrosa, a partir das ramas externas do glicóxeno; ou mediante liberación de sacáridos ramificados e de maltosa, dende o interior da molécula. Existen varias maltases para transformar estes produtos en glicosa. Porén, descoñécese aínda a importancia da vía alfa-amilasa-oligosacárido maltasa no catabolismo do glicóxeno.
# '''Glicóxeno
== Fisiopatoloxías do metabolismo do glicóxeno ==
| |||