Yersinia pestis: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
Liña 65:
Ademais, o [[secreción|sistema de secreción de tipo III]] (T3SS) permite que ''Y. pestis'' inxecte proteínas nos macrófagos e outras células inmunes. Estas proteínas inxectadas polo T3SS denomínanse Yops (''Yersinia Outer Proteins'', Proteína Externas de Yersinia) e entre elas está Yop B/D, que forma poros na [[membrana plasmática]] do hóspede e foi asociada coa [[citólise]]. Inxéctanse no [[citoplasma]] da célula hóspede por medio do T3SS as YopO, YopH, YopM, YopT, YopJ, e YopE por poros creados en parte por YopB e YopD.<ref>{{cite journal |author=Viboud GI, Bliska JB |title=Yersinia outer proteins: role in modulation of host cell signaling responses and pathogenesis |journal=Annu. Rev. Microbiol. |volume=59 |issue= |pages=69–89 |year=2005 |pmid=15847602 |doi=10.1146/annurev.micro.59.030804.121320}}</ref> As proteínas Yop inxectadas limitan a fagocitose e as vías de [[sinalización celular]] importantes para o [[sistema inmunitario innato]]. Ademais, algunhas cepas de ''Y. pestis'' son capaces de interferir coa sinalización inmune (por exemplo, ao impediren a liberación dalgunhas [[citocina]]s).
''Yersinia pestis'' prolifera no interior dos [[ganglio linfático|ganglios linfáticos]], onde pode evitar a súa destrución por células inmunitarias como os [[macrófago]]s. A capacidade de ''Y. pestis'' de inhibir a [[
YopE funciona como [[proteína activadora da GTPase]] para membros da [[familia Rho de GTPases]] como [[RAC1]]. YopT é unha [[cisteína protease]] que inhibe RhoA ao eliminar o grupo [[Prenilación|isoprenilo]], que é importante para a localización da proteína na membrana plasmática. Propúxose que YopE e YopT poderían funcionar limitando a citólise inducida por YopB/D.<ref name="pmid18193942">{{cite journal| author = Mejía E, Bliska JB, Viboud GI | title = Yersinia Controls Type III Effector Delivery into Host Cells by Modulating Rho Activity | journal = PLoS ONE | volume = 4 | issue = 2 | pages = e4431 | year = 2009 | month = February | pmid = 18193942 | pmc = 2186360| doi = 10.1371/journal.ppat.0040003 | url = http://www.plosone.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.pone.0004431 }}</ref> Isto podería limitar o función de YopB/D de crear os poros usados para a inserción de Yop nas células hóspedes e impedir a rotura inducida por YopB/D das células hóspede e
YopJ é unha [[acetiltransferase]] que se une a unha [[hélice alfa]] conservada das [[quinase MAPK|quinases MAPK]].<ref name="pmid18167536">{{cite journal | author = Hao YH, Wang Y, Burdette D, Mukherjee S, Keitany G, Goldsmith E, Orth K | title = Structural Requirements for Yersinia YopJ Inhibition of MAP Kinase Pathways | journal = PLoS ONE | volume = 2 | issue = 3 | pages = e1375 | year = 2008 | month = January | pmid = 18167536 | pmc = 2147050| doi = 10.1371/journal.pone.0001375 | url = http://www.plosone.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.pone.0001375 | editor1-last = Kobe | editor1-first = Bostjan }}</ref> YopJ acetila as quinases MAPK en residuos de [[serina]]s e [[treonina]]s que normalmente se fosforilan durante a activación da [[vía MAPK/ERK|cascada das quinases MAP]].<ref name="PMID16728640">{{cite journal | author = Mukherjee S, Keitany G, Li Y, Wang Y, Ball HL, Goldsmith EJ, Orth K | title = Yersinia YopJ acetylates and inhibits kinase activation by blocking phosphorylation | journal = Science | volume = 312 | issue = 5777 | pages = 1211–1214 | year = 2006 | month = May | pmid = 16728640 | pmc = | doi = 10.1126/science.1126867 | url = http://www.sciencemag.org/cgi/content/full/312/5777/1211 }}</ref><ref name="PMID17116858">{{cite journal | author = Mittal R, Peak-Chew S-Y, McMahon HT | title = Acetylation of MEK2 and IκB kinase (IKK) activation loop residues by YopJ inhibits signaling | journal = Proc. Natl. Acad. Sci. USA | volume = 103 | issue = 49 | pages = 18574–18579 | year = 2006 | month = December | pmid = 17116858 | pmc = 1654131| doi = 10.1073/pnas.0608995103 | url = http://www.pnas.org/content/103/49/18574.long }}</ref> YopJ actívase nas células eucariotas pola interacción co [[ácido fítico]] (IP6) da célula diana.<ref name="PMID20430892">{{cite journal | author = Mittal R, Peak-Chew SY, Sade RS, Vallis Y, McMahon HT | title = The Acetyltransferase Activity of the Bacterial Toxin YopJ of Yersinia Is Activated by Eukaryotic Host Cell Inositol Hexakisphosphate | journal = J Biol Chem | volume = 285| issue = 26| pages = 19927–34| year = 2010 | month = | pmid = 20430892 | pmc = 2888404| doi = 10.1074/jbc.M110.126581 | url = http://www.jbc.org/content/early/2010/04/29/jbc.M110.126581.long }}</ref> Esta distorsión da actividade das proteína quinases da célula hóspede causa a [[apoptose]] dos macrófagos, e propúxose que é importante para o establecemento da [[infección]] e para a evasión da acción do sistema inmunitario. YopO é unha proteína quinase tamén coñecida como proteína quinase A de Yersinia (YpkA). YopO é un potente indutor da apoptose dos macrófagos humanos.<ref name="pmid17475872">{{cite journal | author = Park H, Teja K, O'Shea JJ, Siegel RM | title = The Yersinia effector protein YpkA induces apoptosis independently of actin depolymerization | journal = J Immunol. | volume = 178 | issue = 10 | pages = 6426–6434 | year = 2007 | month = May | pmid = 17475872 | pmc = | doi = | url = http://www.jimmunol.org/cgi/content/full/178/10/6426 }}</ref>
| |||