Revisión como estaba o 28 de abril de 2013 ás 16:31 editar Angeldomcer (conversa \| contribucións) 20.214 edicións mSen resumo de edición ← Edición máis vella		Revisión como estaba o 15 de xullo de 2013 ás 11:06 editar desfacer Miguelferig (conversa \| contribucións) 242.197 edicións →‎Química de coordinación nas metaloproteínas Edición máis nova →
Liña 4: Nas metaloproteínas os ións metálicos están normalmente coordinados por centros de [[nitróxeno]], [[oxíxeno]] ou [[xofre]] que pertencen a residuos de aminoácidos da proteína. Estes grupos doantes proporciónanos a miúdo as cadeas laterais dos aminoácidos. Son especialmente importantes os substituíntes [[imidazol]] da [[histidina]], ou os [[tiolato]] da [[cisteína]], e os grupos [[carboxilato]] do [[aspartato]]. Dada a gran diversidade do metaloproteoma, viuse que virtualmente todos os residuos de aminoácidos poden unirse a centros metálicos. O esqueleto do péptido tamén proporciona grupos doantes, que inclúen [[amida]]s desprotonadas e os centros amida oxíxeno do carbonilo. Ademais dos grupos doantes proporcionados polos aminoácidos, funcionan tamén como ~~ligandos~~[[ligando]]s un gran número de [[cofactor]]es orgánicos. Quizais os máis famosos son os [[ligando (química inorgánica)\|ligandos]] tetradentados N4 [[macrocíclico]]s incorporados nas [[hemoproteína]]s. Ligandos inorgánicos como o sulfuro e óxido son tamén comúns. == Metaloproteínas de almacenamento e transporte ==

Metaloproteína: Diferenzas entre revisións