Ligando: Diferenzas entre revisións

 

A unión do ligando ten lugar por [[forzas intermoleculares]], como [[enlace iónico|enlaces iónicos]], [[enñace de hidróxeno|enlaces de hidróxeno]] e [[forzas de van der Waals]]. A unión ou "atraque" co receptor (a asociación entre ambos) é xeralmente reversible, polo que despois se produce a disociación. É raro nos sistemas biolóxicos que se una por medio dun [[enlace covalente]] irreversible. A diferenza do significado que ten ligando en [[metalorgánica]] e [[química inorgánica]], en bioquímica é ''irrelevante'' que o ligando se una a un sitio metálico, pero si ocorre nalgúns casos, como na [[hemoglobina]].

 

A unión do ligando a un [[Receptor (bioquímica)|receptor]] (proteína receptora) altera a súa forma tridimensional (conformación). O estado conformacional dunha proteína receptora determina o seu estado funcional. A tendencia ou forza de unión co seu receptor denomínase afinidade. A afinidade de unión está determinada non só polas interaccións directas, senón tamén polos efectos do disolvente, que pode chegar a ter un efecto indirecto dominante na formación de enlaces non covalentes na solución.<ref>{{Cite journal |pmid=20695475 |year=2010 |last1=Baron |first1=Riccardo |title=Water in Cavity-Ligand Recognition |volume=132 |issue=34 |pages=12091–12097 |journal=Journal of the American Chemical Society |doi=10.1021/ja1050082 |pmc=2933114 |last2=Setny |first2=Piotr |last3=Andrew Mccammon |first3=J.}}</ref>