Paradoxo de Levinthal: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
Sen resumo de edición |
Sen resumo de edición |
||
Liña 5:
url=http://www-miller.ch.cam.ac.uk/levinthal/levinthal.html
|archiveurl = http://web.archive.org/web/20101007174851/http://www-miller.ch.cam.ac.uk/levinthal/levinthal.html |archivedate = 2010-10-07}}</ref> (a miúdo citado incorrectamente como se fose unha publicación de 1968).<ref>{{cite journal
|last=Levinthal|first=Cyrus|year=1968|title=Are there pathways for protein folding?|journal=Journal de Chimie Physique et de Physico-Chimie Biologique|volume=65|pages=44–45|url=http://www.biochem.wisc.edu/courses/biochem704/Reading/Levinthal1968.pdf}}</ref>) Por exemplo, un polipéptido de 100 residuos de aminoácido terá 99 [[enlace peptídico|enlaces
O propio Levinthal era consciente de que as proteínas se pregan espontaneamente e en breve tempo. Suxeriu que este paradoxo podía resolverse se "o pregamento de proteínas é acelerado e guiado pola rápida formación de interaccións locais, que determinan o posterior pregamento do péptido; isto suxire que hai secuencias de aminoácidos locais que establecen interaccións estables e serven como puntos de nucleación no proceso de pregamento."<ref>{{cite journal|author=Rooman, Marianne Rooman; Yves Dehouck; Jean Marc Kwasigroch; Christophe Biot; Dimitri Gilis |year=2002| title= What is paradoxical about Levinthal Paradox?|journal=Journal of Biomolecular Structure and Dynamics |volume=20| issue=3| pages=327–329| url=http://www.jbsdonline.com/full_text_PDFs/Sdc6igJmaYp-~Warqqdd82uzSIT.pdf|pmid=12437370}}</ref> De feito, detectáronse experimentalmente os intermediatos do pregamento da proteína e os estados de transición parcialmente pregados, o cal explica o rápido [[pregamento das proteínas]]. Isto tamén se pode describir como que o pregamento das proteínas está dirixido en [[Funil de pregamento|paisaxes de enerxía de tipo funil]]<ref>{{cite journal|author= Dill K & H.S. Chan |year=1997| title= From Levinthal to pathways to funnels|journal=Nat. Struct. Biol.|volume= 4|pages=10–19 | pmid = 8989315| doi=10.1038/nsb0197-10|issue= 1 }}</ref><ref>{{cite journal|author= Durup, Jean |year=1998| title=On "Levinthal paradox" and the theory of protein folding|journal= Journal of Molecular Structure |volume= 424| issue= 1–2| pages=157–169|doi= 10.1016/S0166-1280(97)00238-8}}</ref><ref>{{cite journal |year=1994| title= How does a protein fold ?|journal=Nature |volume=369|pages=248–251 |url=http://courses.theophys.kth.se/SI2700/sali1.pdf |doi=10.1038/369248a0 |issue=6477 |last1=s˘Ali |first1=Andrej |last2=Shakhnovich |first2=Eugene |last3=Karplus |first3=Martin |pmid=7710478 |unused_data=Sali, Andrej; Eugene Shakhnovich & Martin Karplus}}</ref> Some computational approaches to protein structure prediction have sought to identify and simulate the mechanism of protein folding.<ref>{{cite journal|author= Karplus, Martin |year=1997| title=The Levinthal paradox: yesterday and today|journal= Folding and Design |volume=2| pages=S69–S75 |doi=10.1016/S1359-0278(97)00067-9|pmid= 9269572|issue= 4}}</ref>
|