Paradoxo de Levinthal: Diferenzas entre revisións
Nova páxina: "{{entradución}} O '''paradoxo de Levinthal''' é un experimento mental, que constitúe unha autoreferencia na teoría do pregamento de proteínas. En 1969, Cyrus Levint..." |
(Sen diferenzas.)
|
Revisión como estaba o 31 de decembro de 2012 ás 16:40
Este artigo está a ser traducido ao galego por un usuario desta Wikipedia; por favor, non o edite. O usuario Miguelferig (conversa · contribucións) realizou a última edición na páxina hai 11 anos. Se o usuario non publica a tradución nun prazo de trinta días, procederase ó seu borrado rápido. |
O paradoxo de Levinthal é un experimento mental, que constitúe unha autoreferencia na teoría do pregamento de proteínas. En 1969, Cyrus Levinthal decatouse de que, debido ao gran número de graos de liberdade dunha cadea polipeptídica non pregada, a molécula ten un número astronómico de posibles conformacións. Nun dos seus traballos publicados fixo unha estimación de 3300 ou 10143 posibilidades.[1] (Often incorrectly cited as a 1968 paper.[2]) Por exemplo, un polipéptido de 100 residuos de aminoácido terá 99 enlaces pep tídicos, e, por tanto, 198 ángulos de enlace fi e psi distintos. Se cada un destes ángulos de enlace pode estar nunha de tres posibles conformacións estables, a proteína pode pregarse incorrectamente (non adoptando a súa conformación nativa) nun máximo de 3198 conformacións distintas (incluíndo calquera posible redundancia de pregamento). Por tanto, se a proteína ten que atinguir a súa correcta configuración de pregamento probando secuencialmente todas as posibles conformacións, iso requeriríalle un tempo maior ca idade do Universo para chegar á súa correcta conformación nativa. Isto segue sendo certo mesmo se se proba cada conformacións en tempos tan breves como nanosegundos ou picosegundos. O "paradoxo" é que a maioría das proteínas pequenas tardan en pregarse espontaneamente un milisegundo ou mesmo un microsegundo. Este paradoxo é básico para as aproximacións computacionais no estudo da predición da estrutura das proteínas.[3]
Levinthal himself was aware that proteins fold spontaneously and on short timescales. He suggested that the paradox can be resolved if "protein folding is speeded and guided by the rapid formation of local interactions which then determine the further folding of the peptide; this suggests local amino acid sequences which form stable interactions and serve as nucleation points in the folding process."[4] Indeed, the protein folding intermediates and the partially folded transition states were experimentally detected, which explains the fast protein folding. This is also described as protein folding directed within funnel-like energy landscapes[5][6][7] Some computational approaches to protein structure prediction have sought to identify and simulate the mechanism of protein folding.[8]
Levinthal also suggested that the native structure might have a higher energy, if the lowest energy was not kinetically accessible. An analogy is a rock tumbling down a hillside that lodges in a gully rather than reaching the base.[9]
According to Edward Trifonov and Igor Berezovsky,[10] the proteins fold by subunits (modules) of the size of 25-30 amino acids.
Notas
- ↑ Levinthal, Cyrus (1969). "How to Fold Graciously". Mossbauer Spectroscopy in Biological Systems: Proceedings of a meeting held at Allerton House, Monticello, Illinois: 22–24. Arquivado dende o orixinal o 2010-10-07.
- ↑ Levinthal, Cyrus (1968). "Are there pathways for protein folding?" (PDF). Journal de Chimie Physique et de Physico-Chimie Biologique 65: 44–45.
- ↑ Zwanzig R, Szabo A, Bagchi B (1992-01-01). "Levinthal's paradox". Proc Natl Acad Sci USA 89 (1): 20–22. PMC 48166. PMID 1729690. doi:10.1073/pnas.89.1.20.
- ↑ Rooman, Marianne Rooman; Yves Dehouck; Jean Marc Kwasigroch; Christophe Biot; Dimitri Gilis (2002). "What is paradoxical about Levinthal Paradox?" (PDF). Journal of Biomolecular Structure and Dynamics 20 (3): 327–329. PMID 12437370.
- ↑ Dill K & H.S. Chan (1997). "From Levinthal to pathways to funnels". Nat. Struct. Biol. 4 (1): 10–19. PMID 8989315. doi:10.1038/nsb0197-10.
- ↑ Durup, Jean (1998). "On "Levinthal paradox" and the theory of protein folding". Journal of Molecular Structure 424 (1–2): 157–169. doi:10.1016/S0166-1280(97)00238-8.
- ↑ s˘Ali, Andrej; Shakhnovich, Eugene; Karplus, Martin (1994). "How does a protein fold ?" (PDF). Nature 369 (6477): 248–251. PMID 7710478. doi:10.1038/369248a0. Parámetro descoñecido
|unused_data=ignorado (Axuda) - ↑ Karplus, Martin (1997). "The Levinthal paradox: yesterday and today". Folding and Design 2 (4): S69–S75. PMID 9269572. doi:10.1016/S1359-0278(97)00067-9.
- ↑ Hunter, Philip (2006). "Into the fold". EMBO Rep. 7 (3): 249–252. PMC 1456894. PMID 16607393. doi:10.1038/sj.embor.7400655.
- ↑ Berezovsky, Igor N.; Trifonov, Edward N. (2002). "Loop fold structure of proteins: Resolution of Levinthal's paradox" (PDF). Journal of Biomolecular Structure & Dynamics 20 (1): 5–6. ISSN 0739-1102.