Diferenzas entre revisións de «Dogma de Anfinsen»

sen resumo de edición
{{entradución}}
[[Ficheiro:RibonucleaseA SS paleRib.png|miniatura|dereita|Estrutura tridinensional da ribonuclease A pregada.]]
O '''dogma de Anfinsen''' (tamén chamado '''hipótese termodinámica''') é un postulado de [[bioloxía molecular]] sobre a determinación da [[estrutura das proteínas]], que di que, polo menos para as proteínas globulares pequenas, a estrutura nativa dunha proteína está determinada soamente pola súa secuencia de [[aminoácido]]s ([[estrutura primaria das proteínas|estrutura primaria]]).<ref>{{cite journal | author=Anfinsen CB | title=Principles that govern the folding of protein chains | journal=Science | volume=181 |issue=4096 |year=1973 | pages=223–230 | pmid=4124164 | doi=10.1126/science.181.4096.223}}</ref> Este dogma foi defendido polo [[premio Nobel]] (ver [http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1972/press.html]) [[Christian B. Anfinsen]] a partir dos seus traballos sobre o pregamento da [[ribonuclease A]].<ref>{{cite journal | author=White FH | title=Regeneration of native secondary and tertiary structures by air oxidation of reduced ribonuclease | journal=J. Biol. Chem. | volume=236 |year=1961 | pages=1353–1360 | pmid=13784818}}</ref><ref>{{cite journal | author=Anfinsen CB, Haber E, Sela M, White FH Jr | title=The kinetics of formation of native ribonuclease during oxidation of the reduced polypeptide chain | journal=PNAS | volume=47 | issue=9 |year=1961 | pages=1309–1314 | pmid=13683522 | doi=10.1073/pnas.47.9.1309 | pmc=223141}}</ref> O postulado equivale a dicir que, nas condicións ambientais (temperatura, concentración e composición do solvente, etc.) nas que ocorre o pregamento, a estrutura nativa da proteína é única, estable e co mínimo de [[enerxía libre]] cineticamente accessible.
:'''Cineticamente accesible''': a ruta sobre a superficie de enerxía libre desde o estado despregado ao pregado debe ser razonablemente suave ou, noutras palabras, o pregamento da cadea non debe implicar cambios moi complexos na forma (como nós ou outras conformacións de orde elevada).
 
O campo que estuda o [[pregamento de proteínas]] trata sobre como a proteína atingue a súa estruutra nativa, e ten outro dogma relacionado chamado [[paradoxo de Levinthal]]. Este paradoxo afirma que o número de posibles conformacións que pode adoptar unha determinada proteína é astronomicamente grande, de modo que mesmo proteínas pequenas de 100 residuos requirirían máis tempo ca o que leva existindo o Universo para poder explorar todas as posibles conformacións (10<sup>26</sup> segundos) e escoller a apropiada, e facer predicións computacionais das estruturas das proteínas sería tamén inviable ou imposible. Baseándose na observación de que as proteínas se pregan cunha rapidez moito maior, Levinthal propuxo que non ten lugar unha búsqueda de conformación aleatoria, e que a proteína debe pregarse a través dunha serie de estados intermedios metaestables.
 
Ademais, algunhas proteínas necesitan a asistencia doutras proteínas chamadas [[chaperona]]s para pregarse axeitadamente. Suxeriuse que isto refuta o dogma de Anfinsen. Porén, as chaperonas non parecen afectar ao estado final da proteína, senón que parecen actuar principalmente impedindo a agregación de varias moléculas proteicas antes de que a proteína se pregue.
191.158

edicións