|
As tres condicións son, pois:
:'''Uniqueness'Única'': requiresA thatsecuencia thenon sequenceten doesningunha notoutraa haveconfiguración anycunha otherenerxía configuration with alibre comparable. freePor energy.tanto, Henceo themínimo freede energyenerxía minimumlibre mustdebe beser ''indiscutido'' (''unchallenged'').
:'''Estable''': pequenos cambios no ambiente circundante non dan lugar a cambios na configuración mínima. Isto pódese representar como unha superficie de enerxía libre que se parece a un funil (co estado nativo no fondo) en vez de como un prato de sopa (con varios estados de baixa enerxía moi relacionados); a superficie de enerxía libre arredor do estado nativo debe ser bastante empinada e alta para que prporcione estabilidae.
:'''Stability''': small changes in the surrounding environment cannot give rise to changes in the minimum configuration. This can be pictured as a free energy surface that looks more like a funnel (with the native state in the bottom of it) rather than like a soup plate (with several closely related low-energy states); the free energy surface around the native state must be rather steep and high, in order to provide stability.
:'''Cineticamente accesible''': a ruta sobre a superficie de enerxía libre desde o estado despregado ao pregado debe ser razonablemente suave ou, noutras palabras, o pregamento da cadea non debe implicar cambios moi complexos na forma (como nós ou outras conformacións de orde elevada).
:'''Kinetical accessibility''': means that the path in the free energy surface from the unfolded to the folded state must be reasonably smooth or, in other words, that the folding of the chain must not involve highly complex changes in the shape (like knots or other high order conformations).
O campo que estuda o [[pregamento de proteínas]] trata sobre como a proteína atingue a súa estruutra nativa, que aplica un dogma relacionado chamado [[paradoxo de Levinthal]]. Este paradoxo afirma que o número de posibles conformacións que pode adoptar unha determinada proteína é astronomicamente grande, de modo que mesmo proteínas pequenas de 100 residuos requirirían máis tempo ca o que leva existindo o Universo para poder explorar todas as posibles conformacións (10<sup>26</sup> segundos) e escoller a apropiada, e facer predicións computacionais das estruturas das proteínas sería tamén inviable ou imposible.
How the protein reaches this structure is the subject of the field of [[protein folding]], which has a related dogma called [[Levinthal's paradox]]. The Levinthal paradox states that the number of possible conformations available to a given protein is astronomically large, such that even a small protein of 100 residues would require more time than the universe has existed to explore all possible conformations (10<sup>26</sup> seconds) and choose the appropriate one, it would also arguably make computational prediction of protein structures under the same basis unfeasible if not impossible.
Ademais, algunhas proteínas necesitan a asistencia doutras proteínas chamadas [[chaperona]]s para pregarse axeitadamente. Suxeriuse que isto refuta o dogma de Anfinsen. Porén, as chaperonas non parecen afectar ao estado final da proteína, senón que parecen actuar principalmente impedindo a agregación de varias moléculas proteicas antes de que a proteína se pregue.
Also, some proteins need the assistance of another protein called a [[chaperone protein]] to fold properly. It has been suggested that this disproves Anfinsen's dogma. However, the chaperones do not appear to affect the final state of the protein; they seem to work primarily by preventing [[Protein aggregation|aggregation]] of several protein molecules before the protein is folded.
Os [[Prionsprión]]s areson anunha exceptionexcepción to Anfinsen'sao dogma de Anfinsen. PrionsOs areprións stableson conformationsconformacións ofestavles proteinsde whichproteínas differque fromdifiren thedo nativeestado foldingnativo statede pregamento. InNa [[Bovineencefalopatía spongiformesponxiforme encephalopathybovina]] (Madenfermidade Cowdas Diseasevacas tolas), nativeas proteinsproteínas re-foldnativas intovolven a differentpregarse stablenunha conformationconformación deferente estable, whicho causesque causa unha acumulación fatal de [[amyloidamiloide]] buildups. OtherOutras amyloidenfermidades diseases,amiloides includingson a [[Alzheimer'senfermidade diseasede Alzheimer]] ande a [[Parkinson'senfermidade diseasede Parkinson]], areque alsoserían exceptionstamén toexcepcións Anfinsen'sao dogma de Anfinsen.<ref>{{cite web |url=http://www.yale.edu/rhoadeslab/research.html |title=Protein Folding and Misfolding |publisher=Yale University Rhoades Lab |accessdate=2012-08-24}}</ref>
==Notas==
| 