Diferenzas entre revisións de «Metaloproteína»

A [[hemoglobina]] (Hb) é o principal transportador de oxíxeno en humanos. Ten catro subunidades nas que o ión de ferro(II) está coordinado polo ligando plano macrocíclico [[porfirina|protoporfirina]] IX (PIX) e o átomo de nitrógeno do [[imidazol]] dun residuo de [[histidina]], formando un grupo [[hemo]]. O sesto sitio de coordinación contén unha molécula de auga ou unha molécula de dioxíxeno (O<sub>2</sub>). O sitio activo encóntrase nun peto [[hidrofóbico]], o que é importante, xa que doutro modo o ferro(II) se oxidaría de forma irreversible a ferro(III). A constante de equilibrio para a formación de HbO<sub>2</sub> ten un valor que permite que o oxíxeno sexa captado ou liberado en función da [[presión parcial]] de oxíxeno nos [[pulmón]]s ou nos [[músculo]]s. Na hemoglobina as catro subunidades mostran un efecto cooperativo, que permite unha doada transferencia de oxíxeno da hemoglobina sanguínea á [[mioglobina]] muscular.
 
A [[hemoeritrina]] é outro transportador de oxíxeno que conténecontén ferro. O sitio de unión do oxíxeno é un centro de ferro binuclear. Os átomos de ferro están coordinados á proteína a través de [[carboxilato]]s das cadeas laterais de [[glutamato]], [[aspartato]] e cinco residuos de [[histidina]]. A incorporación de O<sub>2</sub> pola hemoeritrina está acompañado da oxidación de dous electróns do centro reducido binuclear, coa produción de [[peróxido]] (OOH<sup>-</sup>). Os mecanismos de captura e liberación de oxíxeno son coñecidos en detalle. <ref>{{cita publicación | autor=Stenkamp, R.E. | título=Dioxygen and hemerythrin | publicación=Chem. Rev. | año=1994 | volume=94 | páxinas=715–726 | doi=10.1021/cr00027a008}}</ref><ref>{{cita publicación | autor=Wirstam M., Lippard, S.J., Friesner R.A. | título=Reversioble Dioxygen Binding to Hemerythrin | publicación=J. Am. Chem. Soc. | ano=2003 | volume=125 | páxinas=3980–3987 | doi=10.1021/ja017692r}}</ref>
 
As [[hemocianina]]s transportan oxíxeno no sangue da maioría dos [[molusco]]s e algúns [[artrópodo]]s como o [[cangrexo ferradura]]. É o segundo encima transportador de oxíxeno máis abundante, despois da hemoglobina. Na oxixenación os dous átomos de cobre(I) do [[sitio activo]] oxídanse a cobre(II) e as moléculas de dioxíxeno (O<sub>2</sub>) redúcense a peróxido (O<sub>2</sub><sup>2-</sup>).<ref name=Karlin>{{cita publicación | autor = K. D. Karlin, R. W. Cruse, Y. Gultneh, A. Farooq, J. C. Hayes and J. Zubieta | título = Dioxygen-copper reactivity. Reversible binding of O2 and CO to a phenoxo-bridged dicopper(I) complex | ano = 1987 | publicación = [[J. Am. Chem. Soc.]] | volume = 109 | número = 9 | páxinas = 2668–2679 | doi=10.1021/ja00243a019}}</ref><ref name = Kitajima>{{cita publicación | autor = N. Kitajima, K. Fujisawa, C. Fujimoto, Y. Morooka, S. Hashimoto, T. Kitagawa, K. Toriumi, K. Tatsumi and A. Nakamura | título = A new model for dioxygen binding in hemocyanin. Synthesis, characterization, and molecular structure of the μ-η2:η2 peroxo dinuclear copper(II) complexes, [Cu(HB(3,5-R2pz)3)]2(O2) (R = isopropyl and Ph) | año = 1992 | publicación = [[J. Am. Chem. Soc.]] | volume = 114 | número = 4 | páxinas = 1277–1291 | doi=10.1021/ja00030a025}}</ref>
190.960

edicións