Metaloproteína: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
Liña 9:
== Metaloproteínas de almacenamento e transporte ==
=== Transportadores de oxíxeno ===
A [[hemoglobina]] (Hb) é o principal transportador de oxíxeno en humanos. Ten catro subunidades nas que o ión de ferro(II) está coordinado polo ligando plano macrocíclico [[porfirina|protoporfirina]] IX (PIX) e o átomo de nitrógeno do [[imidazol]] dun residuo de [[histidina]], formando un grupo [[hemo]]. O sesto sitio de coordinación contén unha molécula de auga ou unha molécula de dioxíxeno (O<sub>2</sub>). O sitio activo encóntrase nun peto [[hidrofóbico]], o que é importante, xa que doutro modo o ferro(II) se oxidaría de forma irreversible a ferro(III). A constante de equilibrio para a formación de HbO<sub>2</sub> ten un valor que permite que o oxíxeno sexa captado ou liberado en función da [[presión parcial]] de oxíxeno nos [[pulmón]]s ou nos [[músculo]]s. Na hemoglobina as catro subunidades mostran un efecto cooperativo, que permite unha doada transferencia de oxíxeno da hemoglobina sanguínea á [[mioglobina]] muscular.
A [[hemoeritrina]] é outro transportador de oxíxeno que conténe ferro. O sitio de unión do oxíxeno é un centro de ferro binuclear. Os átomos de ferro están coordinados á proteína a través de [[carboxilato]]s das cadeas laterais de [[glutamato]], [[aspartato]] e cinco residuos de [[histidina]]. A incorporación de O<sub>2</sub> pola hemoeritrina está acompañado da oxidación de dous electróns do centro reducido binuclear, coa produción de [[peróxido]] (OOH<sup>-</sup>). Os mecanismos de captura e liberación de oxíxeno son coñecidos en detalle. <ref>{{cita publicación | autor=Stenkamp, R.E. | título=Dioxygen and hemerythrin | publicación=Chem. Rev. | año=1994 | volume=94 | páxinas=715–726 | doi=10.1021/cr00027a008}}</ref><ref>{{cita publicación | autor=Wirstam M., Lippard, S.J., Friesner R.A. | título=Reversioble Dioxygen Binding to Hemerythrin | publicación=J. Am. Chem. Soc. | ano=2003 | volume=125 | páxinas=3980–3987 | doi=10.1021/ja017692r}}</ref>
| |||