Plasminóxeno: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
Liña 43:
O xene transcribe unha cadea que contén 5 dominios conformadas en forma de asas internas chamadas ''kringle'' (nome dun pastel danés tipo rosquilla). Estes dominios son ricos no aminoácido [[cisteína]], que en cada asa forma 3 [[ponte disulfuro|pontes disulfuro]]. <ref name=lipoa /> Os ''kringles'' son motivos estruturalmente independentes uns doutros <ref>M Trexler and L Patthy. [http://www.pubmedcentral.nih.gov/pagerender.fcgi?artid=393844&pageindex=1 Folding autonomy of the kringle 4 fragment of human plasminogen.]. Proc Natl Acad Sci U S A. 1983 May; 80(9): 2457–2461 [citado 20 Marzo 2008]. PMCID: PMC393844.</ref> e encóntranse comunmente en proteínas fibrinolíticas e factores de [[coagulación]], tales como o [[factor XII]], a [[uroquinase]] e a [[protrombina]].
O plasminóxeno comprende 7 dominios. Ademais do dominio [[C-terminal]] serina protease similar
A estrutura cristalina de raios X do plasminóxeno pechado indica que os dominios PAp e SP manteñen a conformación pechada por medio de interaccións feitas por todos os dominios kringle. <ref name=Law_2012>{{cite journal | author = Law RHP, Caradoc-Davies T, Cowieson N, Horvath AJ, Quek AJ, Encarnacao JA, Steer D, Cowan A, Zhang Q, Lu BGC, Pike RN, Smith AI, Coughlin PB, Whisstock JC | title = The X-ray Crystal Structure of Full-Length Human Plasminogen | journal = Cell Reports | year = 2012 | volume = 1 | issue = 3 | doi = 10.1016/j.celrep.2012.02.012 | pages = 185 }}</ref> Os ións cloruro unen as interfaces PAp / KR4 e SP / KR2, o que explica o papel fisiolóxico dos ións cloruro sérico na estabilización do confórmero pechado. Os estudos estruturais tamén revelan que esas diferenzas na glicosilación alteran a posición do KR3. Estes datos axudan a explicar as diferenzas funcionais entre as glicoformas tipo I e tipo II do plasminóxeno.
|