Hemo B: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
Miguelferig (conversa | contribucións)
Sen resumo de edición
Miguelferig (conversa | contribucións)
Sen resumo de edición
Liña 36:
}}
}}
O '''hemo B''' (tamén chamado protohemo IX) é un composto de tipo [[hemo]] unido a proteínas, formado por ión ferro unido a un anel [[porfirina|porfirínico]]. É o grupo hemo máis abundante. Aparece, por exemplo, nas proteínas transportadoras de oxíxeno molecular [[hemoglobina]] e [[mioglobina]], nas que o grupo hemo intervén no transporte do oxíxeno e tamén lle dá cor vermella escura a esas proteínas<ref name=Lehninger/> (e, por tanto, ao sangue e carne). A familia de [[encima]]s [[peroxidase]]s tamén contén hemo B. Os encimas [[COX-1]] e [[COX-2]] (ciclooxixenases) teñen hemo B nun dos seus dous [[centro activo|centros activos]].
 
Xeralmente, o hemo B está unido á matriz proteica que o rodea (chamada [[apoproteína]]) por medio dun só [[enlace de coordinación]] entre o ferro hémico e unha cadea lateral de [[aminoácido]].
Liña 42:
Tanto a hemoglobina coma a mioglobina teñen un enlace de coordinación cunha [[histidina]] evolutivamente conservada, mentres que a [[óxido nítrico sintase]] e o [[citocromo P450]] teñen un enñlace de coordinación cunha [[cisteína]] evolutivamente conservada co centro de ferro do hemo B.
 
Como o ferro nas proteínas que conteñen hemo B está unido aos catro [[nitróxeno]]s da [[porfirina]] (formando un plano) e a un só átomo doante de electróns da proteína, o ferro está comunmente en estado pentacoordinado. Cando se unen o [[oxíxeno]] (O<sub>2</sub>) ou o [[monóxido de carbono]] (CO) tóxico o ferro pasa a estar hexacoordinado. A forza de unión co hemo do monóxido de carbono é unhas 200 veces maior ca a do oxíxeno, polo que poden producirse facilmente intoxicacións por CO.<ref name=Lehninger>A. Lehninger. Principios de Bioquímica. (1988). Omega. Barcelona. Páxina 170-171. ISBN 84-282-0738-0.</ref>
 
==Notas==