|
}}
Un '''péptido sinal''' (tamén chamado '''secuencia sinal''', '''secuencia líder''' ou '''péptido líder''') é un curto [[péptido]] (de 5-30 [[aminoácido]]s de longo, xeralmente [[hidrófobo]]s) presente no [[extremo N-terminal]] da maioría das proteínas recén sintetizadas que están destinadas á [[vía secretora]] <ref>{{cite journal | author= Blobel G, Dobberstein B. | title=Transfer of proteins across membranes. I. Presence of proteolytically processed and unprocessed nascent immunoglobulin light chains on membrane-bound ribosomes of murine myeloma. | journal= J Cell Bio. | year=1975 |month=Dec.| volume=67 | issue=3 | pages=835-51 | pmid=811671 }}</ref>.
Estas proteínas son as que residen dentro de certos [[orgánulo]]s (o [[retículo endoplasmático]], [[aparato de Golgi]] ou [[endosoma]]s), ou son segregadas pola célula ao exterior, ou inseridas na maioría das membranas celulares. ItDebe shouldterse been notedconta thatque aínda que a maioría das proteínas de unión ás membranas de tipo I teñen péptidos sinal, a maioría das proteínas transmembrana de tipo II e as proteínas deunidas á membrana multi-spanning membrane-bound proteins son destinadas á vía secretora polo seu primeiro [[dominio transmembrana]], o cal bioquimicamente lembra un péptido sinal, coa excepción de que non é clivado (cortado).
==Translocación==
InEn [[prokaryotesprocariota]]s, signalos peptidespéptidos directsinal thedirixen newlyas synthesizedproteínas proteinrecén tosintetizadas theao SecYEGcanal protein-conductingcondutor channel,de whichproteínas isSecYEG, presentque inestá thepresente na [[plasmamembrana membraneplasmática]]. ANos homologous[[eucariota]]s systemexiste existsun insistema [[eukaryotes]]homólogo, whereno thecal signalo peptidepéptido directssinal thedirixe newlya synthesizedproteína proteinrecén tosintetizada theao canal Sec61 channel, whichque sharescomparte structuralhomoloxía andestrutural sequencee homologyde withsecuencia co SecYEG, butpero isestá presentpresente inno the[[retículo endoplasmicendoplasmático]] reticulum<ref>{{cite journal | author= Rapoport T. | title=Protein translocation across the eukaryotic endoplasmic reticulum and bacterial plasma membranes.| journal= Nature | year=2007 |month=Nov.| volume=450 | issue=7170 | pages=663-9 | pmid=18046402 }}</ref>. BothTanto theo canal SecYEG andcoma o Sec61 channelsdenomínanse are commonly referred to as thexeralmente [[translocontranslocón]]s, ande transito throughtránsito thisde channelmoléculas ispor knowneles asdenomínase translocationtranslocación. WhileAs secretedproteínas proteinssegregadas areson threadedintroducidas throughpolo the channelcanal, transmembranepero domainsos maydominios diffusetransmembrana acrosspoden difundir a través dunha porta lateral gatedo intranslocón thepara transloconrepartirse tona partitionmembrana into theque surroundingo membranerodea.
==Estrutura do péptido sinal==
O núcleo do péptido sinal contén unha longa extensión con aminoácidos hidrofóbicos que teñen a tendencia a formar unha sos [[hélice alfa]]. Ademais, moitos péptidos sinal empezan cun tramo curto de aminoácidos cargados positivamente, que pode axudar a forzar a que o polipéptido adopte a correcta topoloxía durante a translocación, polo que se coñece como o regra do "positivo dentro". Ao final do péptido sinal hai xeralmente un grupo de aminoácidos que é recoñecido e clivado (cortado) por unha [[sinal peptidase]]. Porén, este sitio de clivaxe está ausente nos dominios transmembrana que serven como péptidos sinal, os cales se denominan ás veces secuencias áncora sinal. A sinal peptidase pode clivar durante ou despois de que se completa a translocación para xerar un péptido sinal libre e a proteína madura. Os péptidos sinal cortados que quedan libres son dixeridos por [[protease]]s específicas.
The core of the signal peptide contains a long stretch of hydrophobic amino acids that has a tendency to form a single alpha-helix. In addition, many signal peptides begin with a short positively charged stretch of amino acids, which may help to enforce proper topology of the polypeptide during translocation by what is known as the positive-inside rule. At the end of the signal peptide there is typically a stretch of amino acids that is recognized and cleaved by [[signal peptidase]]. However this cleavage site is absent from transmembrane-domains that serve as signal peptides, which are sometimes referred to as signal anchor sequences. Signal peptidase may cleave during, or after completion of, translocation to generate a free signal peptide and a mature protein. The free signal peptides are then digested by specific proteases.
==Translocación cotraducional e postraducional==
|
