Adenosín monofosfato cíclico: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
m Bot: Substitución automática de texto (-|center| +|centro|) |
|||
Liña 18:
Nos humanos, o AMPc funciona activando a proteína quinase A ou PKA, tamén coñecida como proteína quinase dependiente do AMPc. No seu estado de holoencima tetramérica normalmente é inactiva, e consta de dúas unidades catalizadoras e dúas reguladoras (C<sub>2</sub>R<sub>2</sub>) coas unidades reguladoras bloqueando os centros catalizadores das unidades catalizadoras. O AMPc únese a sitios específicos nas unidades reguladoras da proteína quinase, o que causa a disociación das subunidades reguladoras e catalizadoras, e isto activa as unidades catalizadoras e permítelles que fosforilen as proteínas que son os seus substratos.
As subunidades activas catalizan a transferencia do fosfato desde o ATP a residuos específicos de [[serina]] das proteínas que son os seus substratos. As proteínas unha vez fosforiladas poden actuar directamente nas canles iónicas das células, ou poden converterse en encimas que foron activados ou inhibidos. A proteína quinase A pode tamén fosforilar proteínas específicas que despois se unen ás rexións [[promotor (xenética)|promotoras]] do ADN, causando o aumento da expresión de determinados [[xene]]s.
Non todas as proteínas quinases responden ao AMPc: moitos tipos de proteína quinase non son dependentes do AMPc, por exemplo a [[proteína quinase C]].
| |||