Diferenzas entre revisións de «Fibrinóxeno»

 
== Fisioloxía ==
O fibrinóxeno é a principal proteína da coagulación do sangue nos vertebrados. É unha [[glicoproteína]] de 340 [[dalton|kDa]] sintetizada no [[fígado]] polos [[hepatocito]]s. A súa concentración no plasma sanguíneo é de 1,5-4,0 g/L (normalmente medido usando o [[método de Clauss]]) ou arredor de 7 [[mol|µM]]. Na súa forma natural, o fibrinóxeno pode formar pontes entre as [[plaqueta]]s, uníndose ás súas [[proteína]]s da superficie da membrana [[GpIIb]]/[[GpIIIa|IIIa]]; porén a súa principal función é a de ser precursor da fibrina.
 
O fibrinóxeno, a principal proteína da coagulación do sangue nos vertebrados, é un [[hexámero]] que contén dous conxuntos de tres cadeas distintas (α, β, e γ), unidas unhas a outras por [[ponte disulfuro|pontes disulfuro]]. As seccións [[N-terminal|N-terminais]] destas tres cadeas conteñen as [[cisteína]]s que participan nos enlaces entre as cadeas. As rexións [[C-terminal|C-terminais]] das cadeas α, β e γ conteñen un dominio de aproximadamente 225 [[aminoácido]]s, que pode funcionar como unha unidade de recoñecemento molecular. No fibrinóxeno igual que na [[anxiopoietina]], este dominio está implicado en interaccións proteína-proteína. Nas [[lectina]]s, como nas [[ficolina]]s de [[mamífero]]s e na [[taquilectina 5A]] de invertebrados, o dominio C-terminal do fibrinóxeno únese a [[carbohidrato]]s. Nas cadeas α e β do fibrinóxeno, hai unha pequena secuencia [[péptido|peptídica]] (chamada [[fibrinopéptido]]). Estes pequenos péptidos son os que impiden que o fibrinóxeno forme espontaneamente [[polímero]]s consigo mesmo. <ref>[http://www.expasy.org/prosite/PDOC00445 PDOC00445] Fibrinogen C-terminal domain in [[PROSITE]]</ref>
 
A conversión do fibrinóxeno a fibrina ten lugar en varias fases. Primeiro, a trombina corta o extremo N-terminal das cadeas alfa e beta do fibrinóxeno formando os fibrinopéptidos A e B respectivamente. <ref name="pmid692730">{{cite journal | author = Blombäck B, Hessel B, Hogg D, Therkildsen L | title = A two-step fibrinogen--fibrin transition in blood coagulation | journal = Nature | volume = 275 | issue = 5680 | pages = 501–5 | year = 1978 | month = October | pmid = 692730 | doi = 10.1038/275501a0| url = | issn = }}</ref> Os monómeros de fibrina resultantes polimerízanse extremo con extremo para producir protofibrilas, que á súa vez se asocian lateralmente para formar fibras de fibrina. <ref name="pmid7036348">{{cite journal | author = Hermans J, McDonagh J | title = Fibrin: structure and interactions | journal = Semin. Thromb. Hemost. | volume = 8 | issue = 1 | pages = 11–24 | year = 1982 | month = January | pmid = 7036348 | doi = 10.1055/s-2007-1005039 | url = | issn = }}</ref> No paso final, as fibras de fibrina asócianse par formar o xel de fibrina. <ref name="isbn0-250-40160-6">{{cite book | editor = Mann KG, Lundblad RL, Fenton J | authorlink = | author = Lorand L, Credo RB | others = | title = Chemistry and Biology of Thrombin | chapter = hrombin and fibrin stabilization | language = | publisher = Ann Arbor Science Publishers | location = Ann Arbor, Mich | year = 1977 | origyear = | pages = 311–323 | quote = | isbn = 0-250-40160-6 | oclc = | doi = | url = | accessdate = }}</ref>
190.202

edicións