Revisión como estaba o 17 de xuño de 2012 ás 12:43 editar BotDHojalata (conversa \| contribucións) Bots 103.188 edicións m Bot: Substitución automática de texto (-\|right\| +\|dereita\| & -\|left\| +\|esquerda\|) ← Edición máis vella		Revisión como estaba o 7 de xullo de 2012 ás 10:55 editar desfacer Miguelferig (conversa \| contribucións) 242.147 edicións Sen resumo de edición Edición máis nova →
Liña 1: [[Ficheiro:Sucrose porin 1a0s.png\|miniatura\|dereita\|250px\|Barril beta da [[porina]] específica para [[sacarosa]] da [[bacteria]] ''[[Salmonella typhimurium]]'', vista de lado. As porinas son [[proteína transmembrana \|proteínas transmembrana]] con centros ocos a través dos cales poden difundir moléculas pequenas.]] [[Ficheiro:Rbp 1brp.png\|miniatura\|dereita\|250px\|A proteína de unión ao [[retinol]] humana é unha [[lipocalina]] cun barril formado por oito [[lamina beta\|láminas beta]] de unión ao retinol ([[vitamina A]]).]] Un '''barril beta''' é unha [[estrutura das proteínas\|estrutura]] típica dalgunhas proteínas formada por unha serie de [[lámina beta\|láminas beta]] que se torcen e enrolan para formar unha estrutura pechada na cal a primeira cadea de láminas beta se une á última por medio de enlaces por [[ponte de hidróxeno]]. Estas láminas beta xeralmente dispóñense de forma antiparalela. As estruturas de barril encóntranse comunmente en [[porina]]s e outras proteínas que atravesan membranas celulares e proteínas que se unen a ligandos [[hidrofóbico]]s no centro do barril, como é o caso das [[lipocalina]]s. As estruturas de barril tipo porinas están codificadas por ata o 2-3% dos xenes dunha [[bacteria Gram -negativa]]. <ref name="Wimley">Wimley WC. (2003). "The versatile beta-barrel membrane protein". ''Curr Opin Struct Biol'' '''13'''(4): 404–11. PMID 12948769.</ref> En moitos casos as cadeas conteñen unha alternancia de residuos aminoácidos polares e hidrofóbicos, de modo que os residuos hidrofóbicos están orientados cara ao interior do barril para formar un núcleo hidrofóbico e os residuos polares están orientados cara ao exterior do barril sobre a superficie exposta ao solvente. As porinas e outras proteínas de membrana que conteñen barrís beta poden reverter este patrón, presentando os residuos hidrófobos orientados cara ao exterior, onde están en contacto con lípidos, e os residuos [[hidrófilo]]s orientados cara ao interior do poro. Todos os barrís beta poden clasificarse en función de dous parámetros: o número de cadeas na lámina beta, n, e o "número de cizalla", S, unha medida da forma alternada das cadeas das láminas beta. <ref>{{cita publicación \|autor=Murzin A, Lesk A, Chothia C \|título=Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. I. A theoretical analysis \|revista=J Mol Biol \|volume=236 \|número=5 \|páxinas=1369–81 \|ano=1994 \|pmid=8126726 \|doi=10.1016/0022-2836(94)90064-7}}</ref> Estos dous parámetros (n e S) relaciónanse co ángulo de inclinación das cadeas de láminas beta en relación co eixe do barril. <ref>{{cita publicación \|autor=Murzin A, Lesk A, Chothia C \|título=Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. II. The observed structures \|revista=J Mol Biol \|volume=236 \|número=5 \|páxinas=1382–400 \|ano=1994 \|pmid=8126727 \|doi=10.1016/0022-2836(94)90065-5}}</ref><ref name="Liu">Liu WM. (1998). "Shear numbers of protein beta-barrels: definition refinements and statistics". ''J Mol Biol'' '''275'''(4): 541-5. PMID 9466929.</ref>

Barril beta: Diferenzas entre revisións