Proteoglicano: Diferenzas entre revisións

Os proteoglicanos son moi diferentes das glicoproteínas típicas, porque estas últimas son xeralmente menores e teñen unha proporción de carbohidrato entre o 1 e o 60% do peso, que forman cadeas curtas ramificadas e adoitan conter [[ácido siálico]], pero os proteoglicanos normalmente son maiores, teñen entre un 90 e 95% do peso de carbohidrato, formando cadeas non ramificadas nas que son máis raros os ácidos siálicos.<ref>Bruce Alberts et al. Biología Molecular de la Célula. Omega. 1986. Páxinas 753-755. ISBN 84-282-0752-6</ref>

 

Os proteoglicanos poden ser categorizados segundo a natureza das cadeas de glicosaminoglicano que leven. Outra forma de clasificalos é polo seu tamaño en [[dalton|kDa]].

 

|-

| [[condroitín sulfato]]/[[dermatán sulfato]]

| [[versicán]], kDa=260-370, presente en moitos tecidos adultos como os vasos sanguíneos e a pel

|-

| [[condroitín sulfato]]

|

|-

| [[queratán sulfato]]

|

|}

Certos proteoglicanos considéranse membros da "familia de proteoglicanos ricos en leucina pequenos" (SLRP). <ref name="GabiusGabius2002">{{cita libro|autor=Hans-Joachim Gabius, Sigrun Gabius|título=Glycosciences: Status and Perspectives|url=http://books.google.com/books?id=G0DiximLj5YC&pg=PA209|accessdate=6 February 2011|date=February 2002|editor=John Wiley and Sons|isbn=978-3-527-30888-0|páxinas=209–}}</ref> Entre eles están [[decorina]], [[biglicán]], [[fibromodulina]] e [[lumicán]].

 

 

Os proteoglicanos son un compoñente principal da [[matriz extracelular]] animal, a substancia "de recheo" que hai entre as células. Alí, forman grandes complexos con outros proteoglicanos ou co [[ácido hialurónico]] ou con proteínas fibrosas (como o [[coláxeno]]). Están tamén implicados na unión a [[catión]]s como o [[sodio]], [[potasio]] e [[calcio]], e á [[auga]], e tamén regulan o movemento de moléculas a través da matriz. Serven como lubricantes. Tamén hai proteoglicanos de membrana. As evidencias tamén mostran que poden afectar á actividade e estabilidade das proteínas e a sinalización de moléculas na matriz. Poden unirse a [[citocina]]s e diversos factores e os proteoglicanos de membrana poden funcionar como receptores <ref name=Esko/>. As funcións individuais dos proteoglicanos poden ser atribuídas tanto ao seu núcleo proteico coma ao glicosaminoglicano.

 

 

O compoñente proteico dos proteoglicanos é sintetizado polo [[ribosoma]]s e translocado ao lume do [[retículo endoplasmático]] rugoso, e é enviado ao aparato de Golgi. A glicosilación do proteoglicano ten lugar no [[aparato de Golgi]] en varios pasos encimáticos. Primeiro, únese o tetrasacárido á cadea lateral da [[serina]] da proteína azucre por azucre por glicosil transferases. Despois engádense os azucres do glicosaminoglicano por reaccións de transferase, sulfatación e epimerización. O proteoglicano completo é despois exportado en [[vesícula]]s secretoras á [[matriz extracelular]] da célula.

 

 

A incapacidade de degradar proteoglicanos e glicosaminoglicanos é característica de certo grupo de trastornos xenéticos, chamados [[mucopolisacaridose]]s. A inactividade de [[encima]]s [[lisosoma|lisosómicos]] específicos que normalmente degradan glicosaminoglicanos orixina a acumulación destes nas células, o que causa diversos síntomas.

 

{{listaref}}

 

* [http://www.nd.edu/~aseriann/proteogly.html Diagram at nd.edu]

* The Biomedical Page [http://themedicalbiochemistrypage.org/glycans.php Enfermidades relacionadas]

[[es:Proteoglicano]]

[[fr:Protéoglycane]]

[[id:Proteoglikan]]

[[it:Proteoglicano]]

[[ja:プロテオグリカン]]

[[pl:Proteoglikany]]

[[pt:Proteoglicano]]

[[sv:Proteoglykaner]]

[[tr:Proteoglikan]]

[[zh:蛋白聚糖]]