Ácido glutámico: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
m Bot: Substitución automática de texto (-|thumb| +|miniatura| & -|thumbnail| +|miniatura|)
m Bot: Substitución automática de texto (-|right| +|dereita| & -|left| +|esquerda|)
Liña 1:
[[Ficheiro:Glutaminsäure - Glutamic acid.svg|miniatura|rightdereita|Estrutura química do ácido glutámico.]]
[[Ficheiro:Glu miguelferig.jpg|miniatura|rightdereita|Fórmula do ácido glutámico ionizado.]]
O '''ácido glutámico''' (abreviadamente '''Glu''' ou '''E''') é un α-[[aminoácido]] que forma parte das proteínas, polo que é un [[aminoácido proteinoxénico]]. A súa cadea lateral é CH<sub>2-</sub>CH<sub>2</sub>-COOH, polo que leva un grupo [[carboxilo]] e ten carácter ácido. O grupo -COOH da súa cadea lateral ten un pKa de 4,1, polo que está desprotonado e cargado negativamente a pH fisiolóxico (entre 7,35 e 7,45). Cando está en forma de anión carboxilato (-COO<sup>-</sup> na cadea lateral) ou de [[Sal (química)|sal]]es recibe o nome de '''glutamato'''. O ácido glutámico tamén se chama ácido 2-aminopentanodioico.
Liña 79:
A evolución dos receptores de glutamato é completamente diferente en invertebrados, en concreto en [[artrópodo]]s e [[nematodo]]s, nos que o glutamato estimula as canles de cloro de apertura dependente do glutamato. As subunidades beta do receptor responden ao glutamato e á [[glicina]] con moi alta afinidade.<ref>{{Cite journal | doi = 10.1046/j.1471-4159.1995.64052354.x | last1 = Laughton | first1 = D.L. | last2 = Wheeler | first2 = S.V. | last3 = Lunt | first3 = G.G. | last4 = Wolstenholme | first4 = A.J. | year = 1995 | title = The beta-subunit of ''Caenorhabditis elegans'' avermectin receptor responds to glycine and is encoded by chromosome 1". | url = | journal = J. Neurochem | volume = 64 | issue = 5| pages = 2354–2357 | pmid = 7536811 }}</ref> Estes receptores son o obxectivo de terapias antihelmínticas (contra os vermes) como o uso das [[avermectina]]s. As avermectinas únense con alta afinidade á subunidade alfa das canles de cloro de apertura dependente do glutamato.<ref>{{Cite journal | doi = 10.1038/371707a0 | last1 = Cully | first1 = D.F. | last2 = Vassilatis | first2 = D.K. | last3 = Liu | first3 = K.K. | last4 = Paress | first4 = P.S. | last5 = Van der Ploeg | first5 = LHT | last6 = Schaeffer | first6 = J.M. | last7 = Arena | first7 = J.P. | year = 1994 | title = Cloning of an avermectin-sensitive glutamate gated choride channels from ''Caenorhabditis elegans''". | url = | journal = Nature | volume = 371 | issue = 6499| pages = 707–711 | pmid = 7935817 }}</ref> Estes receptores foron descritos tamén en artrópodos, como a mosca ''[[Drosophila melanogaster]]''<ref>Cully, D.F., Paress, P.S., Liu, K.K., Schaeffer, J.M. and Arena, J.P. 1996. "Identification of a ''Drosophila melanogaster'' glutamate-gated chloride channel sensitive to the antiparasitic agent avermectin". ''J. Biol. Chem. '271, 20187-20191'</ref> e ''Lepeophtheirus salmonis''.<ref>{{Cite journal | doi = 10.1111/j.1365-2885.2007.00823.x | last1 = Tribble | first1 = N.D. | last2 = Burka | first2 = J.F. | last3 = Kibenge | first3 = F.S.B. | year = 2007 | title = Identification of the genes encoding for putative gamma aminobutyric acid (GABA) and glutamate-gated chloride channel (GluCl) alpha receptor subunits in sea lice (''Lepeophtheirus salmonis'')". | url = | journal = J. Vet. Pharmacol. Ther. | volume = 30 | issue = 2| pages = 163–167 | pmid = 17348903 }}</ref> A activación irreversible destes receptores con avermectinas causa hiperpolarización nas [[sinapse]]s e unións neuromusculares, o que orixina parálise flácida e a morte dos nematodos e artrópodos.
 
[[Ficheiro:L-Glutamate Structural Formulae.png|miniatura|rightdereita|250px||O L-glutamato en condicións fisiolóxicas.]]
 
=== Circuítos de sinalización glutamatérxicos non sinápticos cerebrais ===