Diferenzas entre revisións de «Heparina»

m
left -> esquerda
m (r2.7.3) (Bot: Engado: lt:Heparinas)
m (left -> esquerda)
O cambio conformacional na antitrombina ao unirse a heparina é o que causa que inhiba o factor Xa. Porén, para inhibir a trombina, esta debe tamén unirse ao polímero de heparina nun sitio proximal do pentasacárido. A densidade de carga negativa tan alta da heparina contribúe á súa forte interacción electrostática coa [[trombina]].<ref name=cox/> A formación dun complexo ternario formado pola antitrombina III, trombina e heparina causa a inactivación da trombina. Por esta razón, a actividade da heparina sobre a trombina é dependente do tamaño, xa que o complexo ternario require polo menos 18 unidades monosacáridas para a súa eficiente formación.<ref>{{cite journal | author = Petitou M, Herault JP, Bernat A, Driguez PA, ''et al.'' | title= Synthesis of Thrombin inhibiting Heparin mimetics without side effects | journal= Nature | year=1999 | volume=398 | pages=417–422 | pmid= 10201371 | doi= 10.1038/18877 | issue = 6726}}</ref> Polo contrario, a actividade antifactor Xa require só o sitio de unión pentasacárido.
 
[[Ficheiro:Fondaparinux.svg|leftesquerda|thumb|500px|Estrutura química do [[fondaparinux]].]]
 
Esta diferenza de tamaño levou ao desenvolvemento como anticoagulantes farmacéuticos de [[heparina de baixo peso molecular|heparinas de baixo peso molecular]] (LMWHs) e, máis recentemente, ao do [[fondaparinux]]. O obxectivo das heparinas de baixo peso molecular e do fondaparinux é ter unha actividade antifactor Xa en vez dunha actividade antitrombina (IIa), que facilite unha regulación máis sutil da coagulación e unha mellora dos resultados terapéuticos. A estrutura química do fondaparinux móstrase na imaxe. Trátase dun pentasacárido sintético, cuxa estrutura química é case idéntica á da secuencia pentasacárida de unión que pode atoparse na heparina polimérica e no [[heparán sulfato]].
103.099

edicións