Abrir o menú principal

Cambios

 
No caso da '''vía do factor de transcrición IKK/NF-κB''' o funcionamento é o seguinte:
* O [[CD79]] e outras proteínas, microsignalosomasmicrosinalosomas, activan a [[PLCɣ]] despois de que o antíxeno foi recoñecido polo BCR e antes de que se asocie co [[c-SMAC]] (clúster de activación supramolecular central).
* Despois o [[PIP2]] (fosfatidilinositol bisfosfato) escíndese en [[IP3]] (inositol trifosfato) e DAG ([[diacilglicerol]]). O IP3 actúa como un [[segundo mensaxeiro]] e fai incrementar moi substancialmente a cantidade de ións [[calcio]] no [[citosol]] (que son liberados do [[retículo endoplasmático]] ou entran desde o medio extracelular por [[canal iónico|canais iónicos]]). Isto orixina finalmente a activación de [[PKCβ]] polo calcio e o DAG.
* O PKCβ [[fosforilación|fosforila]] (directa ou indirectamente) ao complexo proteico de sinalización de [[NF-κB]] chamado [[CARMA1]] (o complexo consta de CARMA1, [[Bcl10]], e [[MALT1]]). Isto ten como resultado o recrutamento da IKK ([[IκB quinase]]), [[TAK1]] por varios encimas que realizan [[ubiquitina#Ubiquitinación|ubiquitilacións]] tamén asociados co complexo CARMA1/Bcl10/MALT. O MALT1 é unha proteína similar a unha [[caspase]] que corta a A20, unha proteína inhibitoria da sinalización por NF-κB (a cal actúa [[ubiquitina#Ubiquitinación|desubiquitilando]] os substratos de ubiquitilacion de NF-κB, e ten un efecto inhibitorio). O TAK1 fosforila o trímero IKK despois de que este tamén foi recrutado no complexo de sinalización polos seus encimas de ubiquitilación asociados.
174.387

edicións