Enlace peptídico: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
Miguelferig (conversa | contribucións)
Miguelferig (conversa | contribucións)
Liña 13:
 
== Características estruturais do enlace ==
As proteínas no seu estado natural sempre adoptan unha determinada conformación tridimensional chamada conformación nativa, a pesar de que se podería pensar que os seus enlaces simples poderían rotar libremente orixinando múltiples conformacións posibles. Isto indica que non pode haber unha liberdade de xiro total en todos os enlaces; algúns deben ter a suficiente rixidez como para manter a configuración tridimensional da proteína. As [[difraccións de raios X]] das proteínas demostraron que o enlace peptídico é máis curto ca os enlaces sinxelos normais, e isto debíase a que o enlace peptídico ten un carácter parcial de [[dobre enlace]] (60%), xa que é unha estrutura [[resonancia|resoante]]. Os enlaces dobres (ou parcialmente dobres) son ríxidos e non permiten un xiro libre.
 
Esta estabilización obriga a que os 4 átomos que están implicados no enlace peptídico máis os dous carbonos que están na posición a da figura 1 con respecto a dito enlace, se encontren no mesmo plano.