Quinase: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
Miguelferig (conversa | contribucións)
Sen resumo de edición
Miguelferig (conversa | contribucións)
Sen resumo de edición
Liña 1:
[[File:PKARII.svg|thumb|280px|Mecanismos de activación e inactivación da PKA. A PKA está en forma de tetrámero inactivo cando hai pouco AMPc, pero cando hai moito está en forma de monómero activo, e pode catalizar a transferencia dun fosfato desde o ATP a un substrato.]]
As '''quinases''' (chamadas en inglés ''kinases'') <ref name="pmid12471243">{{cite journal | author = Manning G, Whyte DB. ''et al.'' | title = The protein kinase complement of the human genome | journal = Science | volume = 298 | issue = 5600 | pages = 1912–1934 | year = 2002 | pmid = 12471243 | doi = 10.1126/science.1075762| url = }}</ref>son un tipo de [[encima]] que transfire [[fosfato|grupos fosfato]] desde o [[ATP]] a un substrato específico ou diana. O proceso chámase [[fosforilación]]. A diana pode activarse ou inactivarse por medio da fosforilación, polo que as quinases están implicadas nos mecanismos de regulación e [[sinalización celular]]. Todas as quinases necesitan un [[ión]] metálico divalente como o [[magnesio|Mg<sup>2+</sup>]] ou o [[Manganeso|Mn<sup>2+</sup>]] para transferir o grupo fosfato. Un exemplo de quinase é a [[PKA]] (proteín quinase A), é dicir, a quinase dependente de [[AMP cíclico]].