Glicóxeno: Diferenzas entre revisións

# '''Fosforilasa''': é o enzima máis importante para o desdoblamento do glicóxeno. Rompe o enlace 1,2 da unidade glicosilo do extremo dunha rama ou cadea de glicóxeno, e [[catalizador|cataliza]] simultaneamente a transferencia do glicosilo liberado a un fosfato inorgánico. Desta forma, a fosforilasa pode desdobrar case a terceira parte da molécula de glicóxeno en glicosa 1-fosfato. O que queda da molécula de glicóxeno despois de que a fosforilasa exercese o seu efecto máximo chámase "dextrina límite". A fosforilasa hepática actívase por [[transfosforilación]] (do ATP), debido oÓ enzima cinasa deda desfosforilasa, en presencia de [[magnesio]]. Esta activación é acelerada varias veces polo monofosfato cíclico de adenosina. O [[AMP]] fórmase a partir do ATP por efecto do enzima ciclasa de adenilo, que se atopa nas membranas celulares. O glicagón e a [[adrenalina]] triplican a formación de ATP, polo tanto, activan así a fosforilasa hepática, o que explica o seu potente efecto glicoxenolítico.

# '''Fosforilasa do músculo''': difire principalmente da fosforilasa hepática en que existen duasdúas formas,: as variedades '''a''' e '''b'''. A '''a''' contén catro unidades de piridoxal por molécula, e a variedade '''b''' só contén duasdúas.

# '''Enzima de desramificación (glicosidasa de 1,6 –amilo)''' : Postoposto que a fosforilasa só ataca os enlaces 1,4 glicosídicos, deixa de actuar cando chega a un punto de ramificación. Cori e Larner (1951) deduxerondeduciron que a fosforólisisfosforólise das principais cadeas externas detense a varias unidades glicosídicasdeglicosídicas de distancia dun punto de ramificación , pero, no caso das ramas laterais , prosegue ata que só queda a unidade de glicosilo fixada polo enlace 1,6. Neste punto,a o enzima de desramificación ataca o enlace 1,6 liberando unhas moléculas de glicosa por cada punto de ramificación, o que permite que volva a actuar a fosforilasa.

# '''Glicotransferasa de oligo 1,4 ------1,4''': Walker e Whelan xa sospeitaban a presenza destadeste enzima como [[contaminación|contaminante]] nos preparados de glicosidasa de 1,6 amilo. En diversosdiversas [[análise]]s efectuadosefectuadas obtivéronse resultados que ata a fechadata surxironsurxiren que a acción da fosforilasa sobre as cadeas terminais detense a catro unidades de glicosilo de distancia dun punto de ramificación. Nesta etapa, a maior parte das cadeas externas "desprendidas" da molécula parecen formadas por catro unidades α-1,4-glicosilo, a partir dun punto de ramificación. Crese que a glicotransferasa pasa tres destas unidades ó extremo doutra cadea; por conseguinte, a fosforilasa pode volver a actuar sobre a cadea, xa máis largalonga, e o enzima de desramificación pode atacar o enlace 1,6 no punto de ramificación.

# '''Alfa amilasas''': Olivarría e Torres (1962) demostraron que a alfa-amilasaamilase do fígado podía atacar o glicóxeno mediante: 1- produción de oligosacáridos de cadea recta, como maltotriosa e maltotetrosa, a partir das ramas externas do glicóxeno; 2-ou mediante liberación de sacáridos ramificados e de maltosa, dende o interior da molécula. Existen varias maltasasmaltases para transformar estosestes productosprodutos en glicosa. Porén, todavía se descoñece a importancia da vía alfa-amilasa-oligosacárido maltasa no catabolismo do glicóxeno.

# '''Glicóxeno de lisosomas''': Osos [[lisosomas]] posúen un conxunto de enzimas capaces de hidrolizar practicamente calquercalquera compoñente do [[citoplasma]] que contén entre outras fosfatasafosfatase ácida, RNAasaRNAase, DNAasaDNAase, catepsina, beta-glicoronidasa, sulfatasa de arilo, beta-N-acetilglicosaminidasa, beta-galactosidasa e alfa-1,4 (glicosidasa). A función destadeste últimaúltimo enzima no metabolismo celular normal non se coñece todavía, pero a falta de maltasamaltase ácida nos lisosomas na [[enfermidade de Pompe]] ten como consecuencia o almacenamento de glicóxeno en acúmulos limitados por membranas.