Glicoproteína: Diferenzas entre revisións

[[{{Bioloxía en progreso]]}}

Unha '''glicoproteína''', tamén denominada '''glicoproteido''' (e que non debe ser confundida cocos [[péptidoglicanos]]) é unha [[molécula]] composta por una [[proteína]] unida a un ou varios [[hidratos de carbono]], simples ou compostos. Ten entre outras [[función]]s o recoñecemento celular cando están presentes na superficie das [[membrana plasmática|membranas plasmáticas]], asi como as hormonas e os anticorpos.

Atópase no tecido conxuntivo e no cartilaginosocartilaxinoso, o humor vítreo, os mucoides, as mucinas e as diversas secrecións.Tamén son partícipes das [[reacciónReacción anafiláctica|reaccións anafilácticas]]s anafilácticas debido a que actúan como antíxenos[[antíxeno]]s.

As glicoproteínas son as proteinasproteínas que conteñen as cadeas dode oligosacáridos [[covalente]]s atadas ás súas cadeas laterais do polipéptido. O carbohidrato átase á proteinaproteína nunha modificación do cotranslacional ou do postraslacional. Este proceso coñécese como [[glicosilación]]. As glicoproteínas son normalmente as proteinasproteínas integrais importantes da membrana, onde desempeñan un papel nas [[interacción|interaccións]]

Os [[tipo sanguíneo|tipos sanguíneos]] dependen do tipo de glicoproteína que conteñen a membrana dos eritrocitos; o tipo de [[sangue]] A ten como oligosacáridos unha cadea de N-acetilgalactosamina, mentrasmentres que o tipo B ten unha cadea de [[galactosa]], de tal modo que, o tipo AB presenta os tipos de glicoproteínas e o tipo O carece de ambos.

Para determinar o tipo sanguíneo empréganse antisoros[[antisoro]]s, que conteñen anticorpos que recoñecen determinado tipo de glicoproteína (o antisoro A recoñece a glicoproteína A). O coñecemento do tipo sanguíneo é importante para facer transfusións e evitar a formación de coágulos que provocan [[infarto]]s e [[trombose]]s [[cerebrocerebrais]] mortais.

A glicosilación é un proceso [[químico]] no que se adhire un carbohidrato a outra molécula, denominada aceptora. A molécula aceptora pode ser de moitos tipos, por exemplo de natureza protéica ou lipídica.

Un dos proceso da glicosilación máis importante é a glicosilación protéica. Considérase como a primeira parte do proceso de modificación na síntese de proteínas que da lugar ás glicoproteínas. É a modificación tanto na etapa cotraslacional como postraslación que pode sufrir unha proteína.

A maior parte das proteínas sintetizadas no retículo [[endoplasmático rugoso]] experimentan glicosilación. Existen dous tipos:

As modificacións inclúen engadir ou quitar moléculas de [[azucre|azucres]] específicos atopados nas novas N-glicoproteínas sintetizadas no RER (retículo endoplásmicoendoplasmático rugoso). Así, as proteínas N-glicosiladas no RER son adicionalmente remodeladas no [[aparello de Golgi]] debido á presencia nos diferentes compartimentos deste de distintos tipos de proteínas (ancoradas ás súas membranas) que tendo diferentes actividades enzimáticas engaden (glicosiltransferasas) ou quitan (glicosilasas) diferentes tipos de azucres (N-acetilglucosamina, ácido Siálico, [[glucosaglicosa]], [[galactosa]], mucosa,etc…)nos N-oligosacáridos.

Os N-oligosacáridos procésanse no complexo de Golgi mediante unha secuencia ordenada de reaccións de modificación do N-oligosacárido base engadido ás proteínas no RER constituidoconstituído por 14 [[residuo]]s de azúcresazucres. No RER elimínanse deste N-oligosacárido base os tres residuos de glucosaglicosa e un de manosas. Tras o seu [[transporte]] ó complexo de Golgi , ese N-oligosacárido sofre diversas modificacións posteriores denominadas glicosilación terminal. Así a primeira modificación nas N-glicoproteínas que van a ser secretadas ou destinadas á membrana plasmática é a eliminación de tres residuos de manosa. A isto séguelle a adición secuencial N-acetilglucosamina, a eliminación de dúas manosas máis e a adición de unha mucosa e de outras dúas N-acetilglucosamina.

Finalmente engádense dúas galactosas e dous residuos de ácido siálico. As distintas N-glicoproteínas ramifícanse de modo diferente durante o seu paso a través do complexo de Golgi, dependendo da estructuraestrutura da súa proteína que é procesada, así como da cantidade de enzimas implicadas no proceso presente no complexo de Golgi dos diferentes tipos de células. Polo tanto, as proteínas poden sairsaír do aparello de Golgi con diversos N-oligosacáridos unidos a elas.

Os azucres engadidos ás proteínas teñen un papel fundamental en promover o correcto pregamentopregado e ensamblaxe das mesmas aumentando a súa [[estabilidade]]. Ademais tamén son importantes no destino da proteína nos compartimentos intracelulares e nas interaccións célula-célula.

A O-glicosilación das proteínas comeza no aparello de Golgi coa unión de N-acetilgalactosamina ou manosa (Man) a residuos de Serina (Ser) ou Treonina (Thr) da proteína. Os residuos deNde N-acetilglucosamina, galactosa, mucosa ou ácido siálico engádense un a un de xeito secuencial con diferentes tipos de enlaces, resultando por isto un diferente O-oligosacárido (o-glicanos) con [[estrutura molecular|estrutura]]

Un ejemploexemplo característico de O-oligosacáridos con cadeas laterais que poden inducir unha desposta inmunológica son os grupos sanguíneos (antíxenos) A, A e O que son O-oligosacáridos que unidos a glicoproteínas ou glicolípidos preséntanse na superficie de eritrocitos[[eritrocito]]s (glóbulos vermellos) e outros tipos de células.

{{sencat}}{{seniw}}