Ciclo Q
O ciclo Q (onde Q significa quinol) describe unha serie de oxidacións e reducións secuenciais do transportador de electróns lipófilo coencima Q (CoQ) entre as formas ubiquinol e ubiquinona. Estas reaccións poden ter como resultado o movemento neto de protóns (H+) a través da bicapa lipídica dunha membrana celular (no caso das mitocondrias, a membrana mitocondrial interna).
O ciclo Q foi proposto por primeira vez por Peter D. Mitchell, aínda que unha versin modificada do esquema orixinal de Mitchell é o que agora se acepta como mecanismo polo cal o Complexo III mobiliza protóns (é dicir, como o Complexo III contribúe á xeración bioquímica do gradiente de protóns ou de pH, que se usa para a xeración bioquímica de ATP).
A primeira reacción do ciclo Q é a oxidación na que interveñen 2 electróns do ubiquinol por dous oxidantes, c1 (Fe3+) e ubiquinona:
- CoQH2 + citocromo c1 (Fe3+) + CoQ' → CoQ + CoQ'−• + citocromo c1 (Fe2+) + 2 H+ (intermembrana)
A segunda reacción do ciclo implica unha oxidación tamén de 2 electróns dun segundo ubiquinol por dous oxidantes, unha nova molécula do citocromo c1 (Fe3+) e o CoQ'−• producido no primeiro paso:
- CoQH2 + citocromo c1 (Fe3+) + CoQ'−• + 2 H+ (matriz)→ CoQ + CoQ'H−2 + citocromo c1 (Fe2+) + 2 H+ (intermembrana)
Nestas reaccións netas interveñen mediadores de transferencia de electróns, como un grupo 2Fe-2S de Rieske (que os desvía a c1) e cb (que os desvía a CoQ' e posteriormente a CoQ'−•)
En cloroplastos prodúcese unha reacción similar entre a plastoquinona e o complexo do citocromo b6f.
Proceso
editarO funcionamento do ciclo Q modificado no Complexo III ten como resultado a redución do citocromo c, a oxidación do ubiquinol a ubiquinona e a transferencia de catro protóns ao espazo intermembranas, nun proceso de dous ciclos.
O ubiquinol (QH2) únese ao sitio Qo do Complexo III por medio de enlaces de hidróxeno coa His182 da proteína de ferro-xofre de Rieske e co Glu272 do citocromo b. A ubiquinona (Q), á súa vez, únese ao sitio Qi do Complexo III. O ubiquinol é oxidado diverxentemente, soltando un electrón para proteína Fe-S de Rieske e outro ao hemo bL do citotcromo. Esta reacción de oxidación produce unha semiquinona transitoria antes de completar a oxidación da ubiquinona, a cal despois sae do sitio Qo do Complexo III.
Ao captar un electrón do ubiquinol, a proteína de ferro-xofre de Rieske libérase do seu doante de electróns e pode migrar ata a subunidade do citocromo c1. A proteína FeS despois doa o seu electrón ao citocromo c1, reducindo o seu grupo hemo unido.[1][2] Desde alí, o electrón é transferido a unha molécula oxidada de citocromo c unido externamente ao Complexo III, o cal despois disóciase do complexo. Ademais, a reoxidación da proteína FeS libera o protón unido á His181 no espazo intermembranas.
O outro electrón, que foi transferido ao hemo bL, utilízase para reducir o hemo bH, o cal, á súa vez, transfire o electrón á ubiquinona unida ao sitio Qi. O movemento deste electrón é enerxeticamente desfavorable, xa que o electrón se está movendo cara ao lado cargado negativamente da membrana. Isto é compensado por un cambio favorable na EM de −100 mV no BL a +50 mV no hemo BH.[Cómpre referencia] A ubiquinona unida é despois reducida a un radical semiquinona. O protón captado polo Glu272 é seguidamente transferido a unha cadea de moléculas de auga unidas por enlaces de hidróxeno a medida que o Glu272 rota 170° para establecer enlaces de hidróxeno cunha molñecula de auga, á súa vez unida por enlace de hidróxeno a un propionato do hemo bL.[3]
Como o último paso deixa unha semiquinona inestable no sitio Qi, a reacción non está aínda totalmente completada. Cómpre que se produza un segundo ciclo Q, cunha segunda transferencia de electróns desde o citocromo bH reducindo a semiquinona a ubiquinol. Os produtos finais do ciclo Q son catro protóns, que entran no espazo intermembranas, dous desde a matriz e dous pola redución e dúas molécuals de citocromo c. O citocromo c reducido é finalmente reoxidado polo Complexo IV. O proceso é cíclico, xa que o ubiquinol creado no sitio Qi pode ser reutilizado ao unirse ao sitio Qo do Complexo III.
Notas
editar- ↑ Zhang, Z.; Huang, L.; Shulmeister, V. M.; Chi, Y. I.; Kim, K. K.; Hung, L. W.; Crofts, A. R.; Berry, E. A.; Kim, S. H. (1998). "Electron transfer by domain movement in cytochrome bc1". Nature 392 (6677): 677–84. Bibcode:1998Natur.392..677Z. PMID 9565029. doi:10.1038/33612.
- ↑ Crofts, A. R.; Hong, S.; Ugulava, N.; Barquera, B.; Gennis, R.; Guergova-Kuras, M.; Berry, E. A. (1999). "Pathways for proton release during ubihydroquinone oxidation by the bc(1) complex". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 96 (18): 10021–6. Bibcode:1999PNAS...9610021C. PMC 17835. PMID 10468555. doi:10.1073/pnas.96.18.10021.
- ↑ Palsdottir, H.; Lojero, C. G.; Trumpower, B. L.; Hunte, C. (2003). "Structure of the yeast cytochrome bc1 complex with a hydroxyquinone anion Qo site inhibitor bound". The Journal of Biological Chemistry 278 (33): 31303–11. PMID 12782631. doi:10.1074/jbc.M302195200.