Histona H3
Histona H3, familia 3A (H3.3A)
| |
| Identificadores | |
| Símbolo | H3F3A |
| Símbolos alt. | H3F3 |
| Entrez | 3020 |
| HUGO | 4764 |
| OMIM | |
| RefSeq | NM_002107 |
| UniProt | Q66I33 |
| Outros datos | |
| Locus | Cr. 1 q41 |
Histona H3, familia 3B (H3.3B)
| |
| Identificadores | |
| Símbolo | H3F3B |
| Entrez | 3021 |
| HUGO | 4765 |
| OMIM | |
| RefSeq | NM_005324 |
| UniProt | P84243 |
| Outros datos | |
| Locus | Cr. 17 q25 |
A histona H3 é un dos cinco grandes tipos de proteínas histonas que forman parte da estrutura da cromatina nas células eucariotas.[1][2] Presenta un dominio globular principal e unha longa cola N-terminal. A H3 forma parte do octámero dos nucleosomas, os cales forman a estrutura de colar de doas da cromatina. As histonas son en xeral moi modificadas postraducionalmente, pero a histona H3 é a que é modificada máis extensamente de todas elas. O termo "histona H3" sen máis especificacións é deliberadamene ambiguo, xa que comprende as distintas variantes de secuencia ou estados de modificación que pode presentar. A histona H3 é unha importante proteína no emerxente campo da epixenética, e as súas variantes de secuencia e estados de modificación variables pénsase que xogan un papel na dinámica e regulación a longo prazo dos xenes.
Epixenética e modificacións postraducionais editar
O N-terminal da histona H3 sobresae desde o centro do nucleosoma globular e pode sufrir varios tipos de modificacións postraducionais que inflúen nos procesos celulares. Estas modificacións inclúen a unión covalente dun grupo metilo ou acetil aos aminoácidos lisina e arxinina e a fosforilación da serina ou treonina. A di e trimetilación da lisina 9 está asociada coa represión e a heterocromatina, mentres que a monometilación da lisina4 está asociada con xenes activos.[3][4] A acetilación da histona H3 ocorre en diferentes posicións da lisina na cola da histona e é realizada por unha familia de encimas coñecidos como histona acetiltransferases (HATs). A acetilación da lisina14 dáse comunmente en xenes que están sendo activamente transcritos a ARN.
Variantes de secuencia editar
En células de mamíferos coñécense sete variantes de secuencia da histona H3, que se denominan histona H3.1, histona H3.2, histona H3.3, histona H3.4 (H3T), histona H3.5, histona H3.X e histona H3.Y, pero presentan unha alta conservación da secuencia diferindo só nuns poucos aminoácidos.[5][6] A histona H3.3 desempeña un importante papel no mantemento da integridade do xenoma durante o desenvolvemento dos mamíferos.[7]
Xenética editar
As histonas H3 están codificadas en varios xenes do xenoma humano, como:
Notas editar
- ↑ Bhasin M, Reinherz EL, Reche PA (2006). "Recognition and classification of histones using support vector machine". Journal of Computational Biology 13 (1): 102–12. PMID 16472024. doi:10.1089/cmb.2006.13.102.
- ↑ Hartl Daniel L.; Freifelder David; Snyder Leon A. (1988). Basic Genetics. Boston: Jones and Bartlett Publishers. ISBN 0-86720-090-1.
- ↑ Rosenfeld JA, Wang Z, Schones DE, Zhao K, DeSalle R, Zhang MQ (March 2009). "Determination of enriched histone modifications in non-genic portions of the human genome". BMC Genomics 10: 143. PMC 2667539. PMID 19335899. doi:10.1186/1471-2164-10-143.
- ↑ Lachner M, O'Carroll D, Rea S, Mechtler K, Jenuwein T (Mar 2001). "Methylation of histone H3 lysine 9 creates a binding site for HP1 proteins". Nature 410 (6824): 116–20. PMID 11242053. doi:10.1038/35065132.
- ↑ Marzluff WF, Gongidi P, Woods KR, Jin J, Maltais LJ (Nov 2002). "The human and mouse replication-dependent histone genes". Genomics 80 (5): 487–98. PMID 12408966. doi:10.1016/S0888-7543(02)96850-3.
- ↑ Hake SB, Garcia BA, Duncan EM, Kauer M, Dellaire G, Shabanowitz J, Bazett-Jones DP, Allis CD, Hunt DF (Jan 2006). "Expression patterns and post-translational modifications associated with mammalian histone H3 variants". The Journal of Biological Chemistry 281 (1): 559–68. PMID 16267050. doi:10.1074/jbc.M509266200.
- ↑ Jang CW, Shibata Y, Starmer J, Yee D, Magnuson T (Jul 2015). "Histone H3.3 maintains genome integrity during mammalian development". Genes & Development 29 (13): 1377–92. PMID 26159997. doi:10.1101/gad.264150.115.