Hemoproteína
Unha hemoproteína é un tipo de metaloproteína que contén un grupo hemo como grupo prostético, que é fundamental para a realización da función da proteína.[1] O grupo hemo está formado por un anel heterocíclico de porfirina cun átomo de ferro central. O grupo hemo permanece unido á proteína de forma permanente, xeralmente por enlaces covalentes, ou por non covalentes ou por ambos os dous. Entre as hemoproteínas podemos salientar as seguintes: hemoglobina, citocromos, peroxidases e catalase.
O átomo de ferro do hemo é Fe2+, pode establecer seis enlaces de coordinación, e está situado no centro dun anel plano e moi hidrofóbico de porfirina. O anel porfirínico ten 4 átomos de nitróxeno que se unen ao ferro, polo que quedan outras dúas posicións de coordinación do ferro libres para que este se una ao aminoácido histidina da proteína e mais a un átomo divalente.
As hemoproteínas probablemente evolucionaron para incorporar o átomo de ferro contido no anel de protoporfirina IX do hemo nas proteínas. Como isto fai que as hemoproteínas sexan sensibles a moléculas que poden unirse a ferro divalente, esta estratexia conservouse na evolución, xa que desempeña funcións fisiolóxicas esenciais. O osíxeno (O2), óxido nítrico (NO), monóxido de carbono (CO), e sulfuro de hidróxeno (H2S) poden unirse ao átomo de ferro das hemoproteínas. Unha vez unidas aos grupos prostéticos hemo, estas moléculas poden modular a actividade/función das hemoproteínas, e mesmo servir para a transdución de sinais. Xa que logo, nos sistemas biolóxicos, estas moléculas gasosas denomínanse ás veces gasotransmisores.
Debido ás súas importantes misións na célula, as hemoproteínas están entre as biomoléculas máis estudadas estrutural e funcionalmente. Hai bases de datos sobre hemoproteínas como a Heme Protein Database.[2]
Funcións e lista de hemoproteínas editar
As hemoproteínas teñen diversas funcións biolóxicas. As principais hemoproteínas clasificadas pola súa función son:
Exemplos: hemoglobina e mioglobina editar
A hemoglobina e a mioglobina son exemplos de hemoproteínas que son esenciais para o transporte e almacenamento de oxíxeno nos vertebrados. A hemoglobina é unha proteína con estrutura cuaternaria presente no interior dos glóbulos vermellos do sangue, e a mioglobina é unha proteína con estrutura terciaria, constituída por unha soa cadea polipeptídica de 153 aminoácidos e un grupo hemo, que se encontra nos músculos. A súa función é bastante parecida, unirse ao oxíxeno. A hemoglobina transporta oxíxeno polo sangue desde o aparato respiratorio ás células. A mioglobina almacena e cede oxíxeno nos músculos.
A His-93 da mioglobina, tamén chamada histidina proximal, está unida coa posición de coordinación 5ª do ferro do hemo. O oxíxeno únese á posición de coordinación 6ª do ferro. Unha histidina distal (que non se une directamente co ferro) da mioglobina únese ao oxíxeno que está unido ao ferro. O mesmo ocorre coa hemoglobina, aínda que esta ten catro subunidades cun grupo hemo en cada unha, polo que pode unirse a 4 átomos de oxíxeno.
Notas editar
- ↑ McGraw-Hill Science & Technology Dictionary: prosthetic group
- ↑ "Heme Protein Database". hemeprotein.info. Consultado o 2021-03-08.